ALPHA AMYLASE: KARAKTERISTIK, STRUKTUR, FUNGSI - BIOLOGI - 2025

The alpha amilase (α-amilase) adalah kelompok enzim amilolitik amilase Endo yang bertanggung jawab untuk hidrolisis α-1,4 ikatan antara residu glukosa yang terdiri berbagai jenis karbohidrat di alam.

Secara sistematis dikenal sebagai α-1,4-glukan 4-glukanohidrolis memiliki distribusi yang luas, karena ditemukan pada hewan, tumbuhan dan mikroorganisme. Pada manusia, misalnya, amilase yang ada dalam air liur dan yang disekresikan oleh pankreas termasuk dalam jenis α-amilase.

Struktur domain C-terminal dari enzim alfa amilase hewan (Sumber: Jawahar Swaminathan dan staf MSD di European Bioinformatics Institute melalui Wikimedia Commons)

Kuhn, pada tahun 1925, adalah orang pertama yang menciptakan istilah "α-amilase" berdasarkan fakta bahwa produk hidrolisis yang mengkatalisis enzim ini memiliki konfigurasi α. Kemudian, pada tahun 1968 ditentukan bahwa ini bertindak secara istimewa pada substrat dengan konfigurasi struktural linier dan tidak bercabang.

Seperti enzim amilolitik lainnya, α-amilase bertanggung jawab untuk hidrolisis pati dan molekul terkait lainnya seperti glikogen, menghasilkan polimer yang lebih kecil yang terdiri dari unit glukosa berulang.

Selain fungsi fisiologis yang dimiliki enzim ini pada hewan, tumbuhan dan mikroorganisme yang mengekspresikannya, α-amilase, bersama dengan kelas amilase lain yang ada, mewakili 25% dari enzim yang digunakan untuk keperluan industri dan bioteknologi dari pasar sekarang.

Banyak spesies jamur dan bakteri merupakan sumber utama untuk memperoleh α-amilase yang lebih sering digunakan dalam industri dan eksperimen ilmiah. Hal ini terutama karena keserbagunaannya, perolehannya yang mudah, penanganannya yang sederhana, dan biaya rendah terkait produksinya.

karakteristik

Α-amilase yang ditemukan di alam dapat memiliki kisaran pH optimal yang sangat berbeda untuk fungsinya; misalnya, α-amilase hewan dan tumbuhan yang optimal adalah antara 5,5 dan 8,0 unit pH, tetapi beberapa bakteri dan jamur memiliki enzim yang lebih basa dan lebih asam.

Enzim yang ada dalam air liur dan pankreas mamalia bekerja paling baik pada pH mendekati 7 (netral) sebagai tambahan, mereka membutuhkan ion klorida untuk mencapai aktivitas enzimatik maksimum dan mampu mengikat ion kalsium divalen.

Kedua enzim hewan, saliva dan pankreas, diproduksi dalam organisme melalui mekanisme independen yang melibatkan sel dan kelenjar tertentu dan mungkin tidak terkait dengan enzim yang ada dalam aliran darah dan rongga tubuh lainnya.

Baik pH dan suhu optimal untuk fungsi enzim ini sangat bergantung pada fisiologi organisme yang dipertimbangkan, karena terdapat mikroorganisme Ekstremofilik yang tumbuh dalam kondisi yang sangat khusus sehubungan dengan parameter ini dan banyak parameter lainnya.

Akhirnya, dalam hal regulasi aktivitasnya, karakteristik yang dibagi antara enzim dari kelompok α-amilase adalah bahwa ini, seperti amilase lainnya, dapat dihambat oleh ion logam berat seperti merkuri, tembaga, perak dan timah.

Struktur

Α-amilase adalah enzim multidomain yang, pada hewan dan tumbuhan, memiliki perkiraan berat molekul 50 kDa dan penulis yang berbeda setuju bahwa enzim yang termasuk dalam keluarga glycohydrolase ini adalah enzim dengan lebih dari sepuluh domain struktural.

Domain pusat atau domain katalitik sangat lestari dan dikenal sebagai domain A, yang terdiri dari lipatan simetris dari 8 lembar lipat β yang disusun dalam bentuk "barel" yang dikelilingi oleh 8 heliks alfa, sehingga dapat juga ditemukan dalam literatur sebagai (β / α) 8 atau tipe barel "TIM".

Penting untuk dicatat bahwa pada ujung terminal-C dari lembaran-β domain A terdapat residu asam amino yang dilestarikan yang terlibat dalam pengikatan katalisis dan substrat dan bahwa domain ini terletak di daerah terminal-N protein. .

Domain lain yang paling banyak dipelajari dari enzim ini adalah apa yang disebut domain B, yang menonjol di antara lembaran terlipat β dan alfa heliks nomor 3 dari domain A. Ini memainkan peran mendasar dalam pengikatan substrat dan kalsium divalen.

Domain tambahan telah dijelaskan untuk enzim α-amilase, seperti domain C, D, F, G, H dan I, yang terletak di depan atau di belakang domain A dan yang fungsinya tidak diketahui secara pasti dan bergantung pada organisme yang itu dipelajari.

α-amilase mikroorganisme

Berat molekul α-amilase tergantung, serta karakteristik biokimia dan struktural lainnya, pada organisme yang dipelajari. Jadi, α-amilase dari banyak jamur dan bakteri memiliki bobot serendah 10 kDa dan setinggi 210 kDa.

Berat molekul yang tinggi dari beberapa enzim mikroba ini sering dikaitkan dengan adanya glikosilasi, meskipun glikosilasi protein pada bakteri cukup jarang.

fitur

Pada hewan, α-amilase bertanggung jawab atas langkah pertama dalam metabolisme pati dan glikogen, karena amilase bertanggung jawab atas hidrolisisnya menjadi fragmen yang lebih kecil. Organ sistem gastrointestinal yang bertanggung jawab untuk produksinya pada mamalia adalah pankreas dan kelenjar ludah.

Selain fungsi metaboliknya yang jelas, produksi α-amilase yang diproduksi oleh kelenjar ludah banyak mamalia, yang diaktivasi oleh aksi norepinefrin, dianggap oleh banyak penulis sebagai penanda stres «psikobiologis» penting di sistem saraf pusat.

Ini juga memiliki fungsi sekunder dalam kesehatan mulut, karena aktivitasnya bekerja dalam menghilangkan bakteri mulut dan mencegah kepatuhannya pada permukaan mulut.

Fungsi utama pada tumbuhan

Pada tumbuhan, α-amilase memainkan peran penting dalam perkecambahan biji, karena mereka adalah enzim yang menghidrolisis pati yang ada di endosperm yang menyehatkan embrio di dalam, sebuah proses yang pada dasarnya dikendalikan oleh giberelin, fitohormon.

Aplikasi industri

Enzim yang termasuk dalam keluarga α-amilase memiliki banyak aplikasi dalam banyak konteks berbeda: industri, ilmiah dan bioteknologi, dll.

Dalam industri pengolahan pati yang besar, α-amilase populer digunakan untuk produksi glukosa dan fruktosa, serta untuk produksi roti dengan tekstur yang lebih baik dan kapasitas yang lebih tinggi.

Dalam bidang bioteknologi, ada banyak minat mengenai peningkatan enzim yang digunakan secara komersial, untuk meningkatkan stabilitas dan kinerjanya dalam kondisi yang berbeda.

Referensi

1. Aiyer, PV (2005). Amilase dan aplikasinya. Jurnal Bioteknologi Afrika, 4 (13), 1525-1529.
2. Bernfeld, P. (1960). Amilase, a dan B. Dalam Enzim Metabolisme Karbohidrat (Vol. I, hlm. 149-158).
3. Granger, DA, Kivlighan, KT, El, M., Gordis, EB, & Stroud, LR (2007). Salivary a-Amylase dalam Penelitian Biobehavioral. Perkembangan dan Aplikasi Terkini. Ann. NY Acad. Sci., 1098, 122–144.
4. Monteiro, P., & Oliveira, P. (2010). Penerapan Mikroba a-Amilase di Industri- Review. Jurnal Mikrobiologi Brasil, 41, 850-861.
5. Reddy, NS, Nimmagadda, A., & Rao, KRSS (2003). Gambaran umum tentang keluarga mikroba α-amilase. Jurnal Bioteknologi Afrika, 2 (12), 645-648.
6. Salt, W., & Schenker, S. (1976). Amilase- Signifikansi klinisnya: Review of the Literature. Medicine, 55 (4), 269–289.
7. Svensson, B., & Macgregor, EA (2001). Hubungan urutan dan struktur dengan spesifisitas dalam keluarga enzim a-amilase. Biochimica et Biophysica Acta, 1546, 1-20.
8. Thoma, JA, Spradlin, JE, & Dygert, S. (1925). Amilase Tumbuhan dan Hewan. Ann. Chem., 1, 115-189.