The mioglobin adalah protein globular intraseluler ditemukan dalam sitosol dari sel otot rangka dan jantung. Fungsi utamanya adalah untuk membentuk cadangan oksigen dan untuk meningkatkan transportasi oksigen intraseluler.
John Kendrew dan Max Perutz menerima Hadiah Nobel dalam Kimia pada tahun 1962 untuk studi mereka tentang protein globular. Penulis ini menjelaskan masing-masing struktur tiga dimensi mioglobin dan hemoglobin. Secara historis, mioglobin adalah salah satu protein pertama yang menentukan struktur tiga dimensinya.
Representasi grafis dari struktur molekul tiga protein beroksigen: leghemoglobin, hemoglobin, dan mioglobin (Sumber: Veronica Stafford / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/4.0) melalui Wikimedia Commons)
Protein globular adalah molekul kompak dengan bentuk bulat; mereka larut dalam sitosol atau di bagian lipid membran sel. Mereka bertanggung jawab atas tindakan biologis utama, berbeda dengan protein berserat, yang fungsi utamanya bersifat struktural.
Mioglobin memberi warna merah pada daging segar. Ini terjadi ketika mioglobin teroksigenasi sebagai oksimoglobin dan zat besi yang menyusunnya dalam bentuk besi besi: Mb-Fe2 + O2.
Saat daging terkena lingkungan, besi besi yang tidak stabil teroksidasi dan menjadi besi dan dalam kondisi ini warna berubah menjadi warna coklat karena pembentukan methamyoglobin (Mb-Fe3 + + O2-).
Biasanya kadar mioglobin darah sangat kecil, yaitu dalam urutan mikrogram per liter (μg / L). Kadar ini meningkat ketika kerusakan otot terjadi seperti pada rhabdomyolysis otot rangka atau pada infark jantung dengan kerusakan jaringan dan pada beberapa miopati.
Keberadaannya dalam urin diamati pada kondisi tertentu di mana kerusakan jaringan sangat penting. Nilai diagnostik awalnya untuk serangan jantung masih diperdebatkan.
Struktur mioglobin
Mioglobin memiliki berat molekul hampir 18 kDa termasuk gugus heme. Itu terdiri dari empat segmen heliks bergabung dengan "belokan tajam". Heliks mioglobin ini sangat rapat dan mempertahankan integritas strukturalnya bahkan ketika gugus heme dilepaskan.
Struktur protein globular, serta semua protein seluler, bersifat hierarkis sehingga struktur mioglobin juga hierarkis. Tingkat pertama adalah struktur primer yang dibentuk oleh urutan linier asam amino dan mioglobin terdiri dari 153 rantai asam amino.
Skema grafis struktur heliks dan globular mioglobin (Sumber: Dcrjsr / CC BY (https://creativecommons.org/licenses/by/3.0) melalui Wikimedia Commons)
Struktur sekunder mioglobin terdiri dari konformasi heliks alfa. Mioglobin mengandung 8 heliks alfa yang dibentuk dengan mengulang bagian polipeptida yang bergabung dengan segmen pendek pengaturan aperiodik.
Struktur tersier terdiri dari konformasi tiga dimensi dengan aktivitas biologis. Ciri terpenting dari struktur ini adalah lipatannya. Struktur kuaterner mengacu pada perakitan dua atau lebih rantai polipeptida yang dipisahkan dan dihubungkan melalui ikatan atau interaksi non-kovalen.
Mioglobin dan kelompok prostetik heme-nya (Sumber: Thomas Splettstoesser / CC BY-SA (https://creativecommons.org/licenses/by-sa/3.0) melalui Wikimedia Commons)
Mioglobin memiliki struktur yang sangat kompak, dengan residu hidrofobik diarahkan ke dalam dan residu hidrofilik atau polar diarahkan ke luar. Residu apolar internal terdiri dari leusin, valin, metionin, dan fenilalanin. Satu-satunya residu kutub internal adalah dua histidin yang memiliki fungsi di situs aktif.
Kelompok heme prostetik terletak di celah di bagian dalam apolar rantai polipeptida mioglobin. Golongan ini mengandung zat besi berupa besi besi yang berikatan dengan oksigen membentuk oksimoglobin.
Fungsi
Fungsi mioglobin adalah mengikat oksigen ke gugus heme strukturnya dan membentuk cadangan oksigen untuk fungsi otot. Karena oksigen terperangkap dalam struktur mioglobin di sitoplasma sel otot, tekanan intraselulernya, yang ditentukan oleh oksigen bebas, tetap rendah.
Tekanan oksigen intraseluler yang rendah mempertahankan gradien masuknya oksigen ke dalam sel. Ini membantu lewatnya oksigen dari aliran darah ke sel otot. Ketika mioglobin jenuh, oksigen intraseluler meningkat, yang secara progresif menurunkan gradien dan dengan demikian menurunkan transfer.
Kurva pengikatan oksigen ke mioglobin bersifat hiperbolik. Pada bagian awal kurva, perubahan kecil pada tekanan parsial oksigen menghasilkan perubahan besar dalam saturasi mioglobin dengan oksigen.
Kemudian, ketika tekanan parsial oksigen meningkat, saturasi terus meningkat, tetapi lebih lambat, peningkatan tekanan parsial oksigen yang jauh lebih besar diperlukan untuk meningkatkan saturasi mioglobin, dan semakin kurva mendatar.
Ada variabel yang mengukur afinitas kurva yang disebut P50, ini mewakili tekanan parsial oksigen yang diperlukan untuk menjenuhkan mioglobin yang terkandung dalam larutan sebesar 50%. Jadi bila P50 meningkat dikatakan mioglobin mempunyai afinitas lebih rendah dan bila P50 menurun dikatakan mioglobin mempunyai afinitas lebih tinggi terhadap oksigen.
Ketika kurva pengikatan oksigen untuk mioglobin dan hemoglobin diperiksa, diamati bahwa untuk setiap tekanan parsial oksigen yang diperiksa, mioglobin lebih jenuh daripada hemoglobin, menunjukkan bahwa mioglobin memiliki afinitas yang lebih tinggi terhadap oksigen daripada hemoglobin.
Jenis serat otot dan mioglobin
Otot rangka memiliki berbagai jenis serat otot dalam komposisinya, beberapa disebut kedutan lambat dan kedutan cepat lainnya. Serabut kedutan cepat secara struktural dan metabolik disesuaikan untuk berkontraksi dengan cepat dan kuat serta secara anaerobik.
Serabut kedutan lambat diadaptasi untuk kecepatan lambat, tetapi lebih lama, kontraksi yang khas pada latihan aerobik resistansi. Salah satu perbedaan struktural dari serat-serat ini adalah konsentrasi mioglobin, yang kemudian dinamai serat putih dan merah.
Serat merah memiliki kandungan mioglobin yang tinggi, yang memberi warna merah, tetapi juga memungkinkannya mempertahankan oksigen dalam jumlah besar, yang penting untuk fungsinya.
Nilai normal
Nilai darah normal untuk pria adalah 19 sampai 92 µg / l dan untuk wanita 12 sampai 76 µg / l, namun terdapat perbedaan nilai di laboratorium yang berbeda.
Nilai tersebut meningkat ketika terjadi kerusakan otot, seperti pada rhabdomiolisis otot rangka, pada luka bakar yang luas, sengatan listrik atau pada nekrosis otot yang luas karena oklusi arteri, pada infark miokard dan pada beberapa miopati.
Dalam kondisi ini mioglobin muncul dalam urin dan memberikan warna yang khas.
Referensi
- Fauci, AS, Kasper, DL, Hauser, SL, Jameson, JL, & Loscalzo, J. (2012). Prinsip-prinsip kesehatan internal Harrison. DL Longo (Ed.). New York: Bukit Mcgraw
- Ganong WF: Central Regulation of Visceral Function, in Review of Medical Physiology, edisi ke-25. New York, McGraw-Hill Education, 2016.
- Guyton AC, Hall JE: Kompartemen Cairan Tubuh: Cairan ekstraseluler dan intraseluler; Edema, dalam Textbook of Medical Physiology, edisi ke-13, AC Guyton, JE Hall (eds). Philadelphia, Elsevier Inc., 2016.
- McCance, KL, & Huether, SE (2018). Patofisiologi-Ebook: dasar biologis untuk penyakit pada orang dewasa dan anak-anak. Ilmu Kesehatan Elsevier.
- Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Biokimia bergambar Harper. Bukit Mcgraw.