The tubulin adalah protein dimer yang terdiri dari dua polipeptida globular: alpha dan tubulin beta. Mereka disusun dalam bentuk tabung untuk menghasilkan mikrotubulus, yang bersama dengan mikrofilamen aktin dan filamen perantara membentuk sitoskeleton.
Mikrotubulus ditemukan dalam struktur biologis esensial yang berbeda, seperti flagela sperma, ekstensi organisme bersilia, silia trakea dan saluran tuba, antara lain.
Selain itu, struktur yang membentuk tubulin berfungsi sebagai jalur transportasi - analog dengan rel kereta api - untuk material dan organel di dalam sel. Perpindahan zat dan struktur dimungkinkan berkat protein motorik yang terkait dengan mikrotubulus, yang disebut kinesin dan dynein.
Karakteristik umum
Subunit tubulin adalah 55.000 dalton heterodimer dan merupakan bahan penyusun mikrotubulus. Tubulin ditemukan di semua organisme eukariotik dan telah sangat terkonservasi selama evolusi.
Dimmer terdiri dari dua polipeptida yang disebut tubulin alfa dan beta. Ini berpolimerisasi menjadi mikrotubulus, yang terdiri dari tiga belas protofilamen yang disusun secara paralel dalam bentuk tabung berongga.
Salah satu karakteristik mikrotubulus yang paling relevan adalah polaritas strukturnya. Dengan kata lain, kedua ujung mikrotubulus tidak sama: satu ujung disebut ujung yang tumbuh cepat atau ujung "lebih", dan ujung lainnya bertumbuh lambat atau ujung "kurang".
Polaritas penting karena menentukan arah gerakan di sepanjang mikrotubulus. Dimer tubulin mampu mempolimerisasi dan mendepolarisasi dalam siklus perakitan yang cepat. Fenomena ini juga terjadi pada filamen aktin.
Ada jenis subunit ketiga: itu adalah gamma tubulin. Ini bukan bagian dari mikrotubulus dan terletak di sentrosom; Namun, ia berpartisipasi dalam nukleasi dan pembentukan mikrotubulus.
Tubulin alfa dan beta
Subunit alfa dan beta berasosiasi kuat untuk membentuk heterodimer yang kompleks. Faktanya, interaksi kompleks begitu intens sehingga tidak terpisahkan dalam kondisi normal.
Protein ini terdiri dari 550 asam amino, sebagian besar bersifat asam. Meskipun tubulin alfa dan beta sangat mirip, mereka dikodekan oleh gen yang berbeda.
Residu asam amino dengan gugus asetil dapat ditemukan di alfa tubulin, memberikan sifat yang berbeda dalam flagela sel.
Setiap subunit tubulin berasosiasi dengan dua molekul: pada alfa tubulin, GTP mengikat secara ireversibel dan hidrolisis senyawa tidak terjadi, sedangkan situs pengikatan kedua pada beta tubulin, secara reversibel mengikat GTP dan menghidrolisisnya. .
Hasil hidrolisis GTP dalam fenomena yang disebut "ketidakstabilan dinamis" di mana mikrotubulus mengalami siklus pertumbuhan dan penurunan, tergantung pada laju penambahan tubulin dan laju hidrolisis GTP.
Fenomena ini menghasilkan tingkat pergantian mikrotubulus yang tinggi, di mana waktu paruh struktur hanya beberapa menit.
fitur
Sitoskeleton
Subunit alfa dan beta dari tubulin berpolimerisasi untuk membentuk mikrotubulus, yang merupakan bagian dari sitoskeleton.
Selain mikrotubulus, sitoskeleton terdiri dari dua elemen struktural tambahan: mikrofilamen aktin sekitar 7 nm dan filamen menengah berdiameter 10 hingga 15 nm.
Sitoskeleton adalah kerangka sel, yang mendukung dan mempertahankan bentuk sel. Namun, kompartemen membran dan subseluler tidak statis dan bergerak konstan untuk dapat melakukan fenomena endositosis, fagositosis dan sekresi bahan.
Struktur sitoskeleton memungkinkan sel mengakomodasi dirinya sendiri untuk memenuhi semua fungsi yang disebutkan di atas.
Ini adalah media yang ideal untuk organel sel, membran plasma dan komponen sel lainnya untuk menjalankan fungsi normalnya, selain berpartisipasi dalam pembelahan sel.
Mereka juga berkontribusi pada fenomena gerakan seluler seperti penggerak amuba, dan struktur khusus untuk gerakan seperti silia dan flagela. Terakhir, ini bertanggung jawab untuk pergerakan otot.
Mitosis
Berkat ketidakstabilan dinamis, mikrotubulus dapat diatur ulang sepenuhnya selama proses pembelahan sel. Susunan mikrotubulus selama interfase mampu membongkar dan subunit tubulin bebas.
Tubulin dapat menyusun kembali dirinya sendiri dan menimbulkan gelendong mitosis, yang terlibat dalam pemisahan kromosom.
Ada obat-obatan tertentu, seperti colchicine, taxol, dan vinblastine yang mengganggu proses pembelahan sel. Ini bekerja langsung pada molekul tubulin, mempengaruhi perakitan mikrotubulus dan fenomena disosiasi.
Sentrosom
Dalam sel hewan, mikrotubulus meluas ke sentrosom, sebuah struktur yang dekat dengan nukleus yang terdiri dari sepasang sentriol (masing-masing berorientasi tegak lurus) dan dikelilingi oleh zat amorf, yang disebut matriks perikentriolar.
Sentriol adalah badan silinder yang terdiri dari sembilan triplet mikrotubulus, dalam organisasi yang mirip dengan silia sel dan flagela.
Dalam proses pembelahan sel, mikrotubulus memanjang dari sentrosom, sehingga membentuk gelendong mitosis, yang bertanggung jawab untuk distribusi kromosom yang benar ke sel anak baru.
Tampaknya sentriol tidak penting untuk perakitan mikrotubulus di dalam sel, karena tidak ada dalam sel tumbuhan atau di beberapa sel eukariotik, seperti pada ovula hewan pengerat tertentu.
Dalam matriks perikentriolar, inisiasi untuk perakitan mikrotubulus terjadi, di mana nukleasi terjadi dengan bantuan tubulin gamma.
Perspektif evolusi
Tiga jenis tubulin (alfa, beta, dan gamma) dikodekan oleh gen yang berbeda dan homolog dengan gen yang ditemukan pada prokariota yang menyandi protein 40.000 dalton, yang disebut FtsZ. Protein bakteri secara fungsional dan struktural mirip dengan tubulin.
Ada kemungkinan bahwa protein memiliki fungsi leluhur pada bakteri dan dimodifikasi selama proses evolusi, menyimpulkan protein dengan fungsi yang dilakukannya pada eukariota.
Referensi
- Cardinali, DP (2007). Ilmu saraf terapan: fundamentalnya. Panamerican Medical Ed.
- Cooper, GM (2000). Sel: Pendekatan Molekuler. Edisi ke-2. Sunderland (MA): Sinauer Associates.
- Curtis, H., & Schnek, A. (2006). Undangan ke Biologi. Panamerican Medical Ed.
- Frixione, E., & Meza, I. (2017). Mesin Hidup: Bagaimana Sel Bergerak? . Dana Budaya Ekonomi.
- Lodish H, Berk A, Zipursky SL, dkk. (2000). Biologi Sel Molekuler. Edisi ke-4. New York: WH Freeman.