TREONINA: KARAKTERISTIK, FUNGSI, DEGRADASI, MANFAAT - BIOLOGI - 2025

The treonin (THR, T) atau asam-Ls-threo α-amino-β-butirat, merupakan salah satu konstituen asam amino dari protein seluler. Karena manusia dan hewan vertebrata lainnya tidak memiliki jalur biosintetik untuk produksinya, treonin dianggap sebagai salah satu dari 9 asam amino esensial yang harus diperoleh melalui makanan.

Treonin adalah yang terakhir dari 20 asam amino umum yang ditemukan dalam protein, sebuah fakta yang terjadi dalam sejarah lebih dari satu abad setelah penemuan asparagine (1806), yang merupakan asam amino pertama yang dijelaskan.

Struktur asam amino Treonine (Sumber: Clavecin via Wikimedia Commons)

Ini ditemukan oleh William Cumming Rose pada tahun 1936, yang menciptakan istilah "treonin" karena kemiripan struktural yang ia temukan antara asam amino ini dan asam treonat, suatu senyawa yang diturunkan dari pohon gula.

Sebagai asam amino protein, treonin memiliki banyak fungsi dalam sel, di antaranya adalah tempat pengikatan rantai karbohidrat khas glikoprotein dan tempat pengenalan protein kinase dengan fungsi spesifik (protein treonin / serin kinase).

Demikian pula treonin merupakan komponen penting dari protein seperti email gigi, elastin dan kolagen dan juga memiliki fungsi penting dalam sistem saraf. Ini digunakan sebagai suplemen makanan dan sebagai "pereda" keadaan fisiologis kecemasan dan depresi.

karakteristik

Treonin termasuk dalam kelompok asam amino polar yang memiliki gugus R atau rantai samping tanpa muatan positif atau negatif (asam amino polar tidak bermuatan).

Karakteristik gugus R-nya membuatnya menjadi asam amino yang sangat larut dalam air (hidrofilik atau hidrofilik), yang juga berlaku untuk anggota lain dari grup ini, seperti sistein, serin, asparagin, dan glutamin.

Bersama dengan triptofan, fenilalanin, isoleusin, dan tirosin, treonin adalah salah satu dari lima asam amino yang memiliki fungsi glukogenik dan ketogenik, karena zat antara yang relevan seperti piruvat dan suksinil-KoA dihasilkan dari metabolismenya.

Asam amino ini memiliki berat molekul perkiraan 119 g / mol; seperti banyak asam amino yang tidak bermuatan, ia memiliki titik isoelektrik sekitar 5,87 dan frekuensinya dalam struktur protein mendekati 6%.

Beberapa penulis mengelompokkan treonin bersama dengan asam amino lain dengan rasa "manis", di antaranya adalah, misalnya, serin, glisin, dan alanin.

Struktur

Asam Α-amino seperti treonin memiliki struktur umum, yaitu sama untuk semua. Hal ini dibedakan dengan adanya atom karbon yang dikenal sebagai "karbon α", yang merupakan kiral dan di mana terdapat empat jenis molekul atau substituen yang berbeda.

Karbon ini berbagi salah satu ikatannya dengan atom hidrogen, yang lain dengan gugus R, yang merupakan karakteristik untuk setiap asam amino, dan dua lainnya ditempati oleh gugus amino (NH2) dan karboksil (COOH), yang umum untuk semua. asam amino.

Gugus R treonin memiliki gugus hidroksil yang memungkinkannya membentuk ikatan hidrogen dengan molekul lain dalam media berair. Identitasnya dapat didefinisikan sebagai gugus alkohol (etanol, dengan dua atom karbon), yang telah kehilangan salah satu hidrogennya untuk bergabung dengan atom karbon α (-CHOH-CH3).

Gugus -OH ini dapat berfungsi sebagai "jembatan" atau tempat pengikatan untuk berbagai macam molekul (rantai oligosakarida, misalnya, dapat dilekatkan padanya selama pembentukan glikoprotein) dan oleh karena itu salah satu yang bertanggung jawab untuk pembentukan turunan yang dimodifikasi dari treonin.

Bentuk aktif biologis dari asam amino ini adalah L-treonin dan inilah yang berpartisipasi baik dalam konformasi struktur protein dan dalam berbagai proses metabolisme di mana ia bekerja.

fitur

Sebagai asam amino protein, treonin adalah bagian dari struktur banyak protein di alam, di mana kepentingan dan kekayaannya bergantung pada identitas dan fungsi protein yang dimilikinya.

Selain fungsi strukturalnya dalam konformasi urutan peptida protein, treonin melakukan fungsi lain baik di sistem saraf maupun di hati, di mana ia berpartisipasi dalam metabolisme lemak dan mencegah penumpukannya di organ ini.

Treonin adalah bagian dari urutan yang dikenali oleh serin / treonin kinase, yang bertanggung jawab atas berbagai proses fosforilasi protein, penting untuk regulasi multiplisitas fungsi dan peristiwa pensinyalan intraseluler.

Ini juga digunakan untuk pengobatan beberapa gangguan usus dan pencernaan dan telah terbukti berguna dalam mengurangi kondisi patologis seperti kecemasan dan depresi.

Demikian juga, L-treonin adalah salah satu asam amino yang dibutuhkan untuk mempertahankan keadaan pluripoten sel induk embrionik tikus, sebuah fakta yang tampaknya terkait dengan metabolisme S-adenosil-metionin dan peristiwa metilasi histon. , yang secara langsung terlibat dalam ekspresi gen.

Di industri

Sifat umum dari banyak asam amino adalah kemampuannya untuk bereaksi dengan gugus kimia lain seperti aldehida atau keton untuk membentuk karakteristik "rasa" dari banyak senyawa.

Di antara asam amino ini adalah treonin, yang, seperti serin, bereaksi dengan sukrosa selama pemanggangan makanan tertentu dan menimbulkan "pirazin", senyawa aromatik khas dari produk yang dipanggang seperti kopi.

Treonin hadir dalam banyak obat yang berasal dari alam dan juga dalam banyak formulasi suplemen nutrisi yang diresepkan untuk pasien dengan malnutrisi atau yang memiliki pola makan yang buruk dalam asam amino ini.

Fungsi lain yang paling terkenal dari L-treonin, yang telah berkembang dari waktu ke waktu, adalah sebagai aditif dalam persiapan pakan terkonsentrasi untuk industri produksi babi dan unggas.

L-treonin digunakan dalam industri ini sebagai suplemen makanan dalam formulasi yang buruk dari sudut pandang protein, karena memberikan keuntungan ekonomi dan mengurangi kekurangan protein kasar yang dikonsumsi oleh hewan ternak ini.

Bentuk utama produksi asam amino ini biasanya melalui fermentasi mikroba dan angka produksi dunia untuk keperluan pertanian pada tahun 2009 melebihi 75 ton.

Biosintesis

Treonina adalah salah satu dari sembilan asam amino esensial bagi manusia, yang berarti tidak dapat disintesis oleh sel-sel tubuh dan, oleh karena itu, harus diperoleh dari protein hewani atau nabati yang dipasok dengannya. diet harian.

Tumbuhan, jamur, dan bakteri mensintesis treonin melalui jalur serupa yang mungkin agak berbeda satu sama lain. Namun, sebagian besar organisme ini bermula dari aspartat sebagai prekursor, tidak hanya untuk treonin, tetapi juga untuk metionin dan lisin.

Jalur biosintetik pada mikroba

Jalur biosintesis L-treonin dalam mikroorganisme seperti bakteri terdiri dari lima langkah katalis enzim yang berbeda. Substrat awal, seperti dibahas, adalah aspartat, yang difosforilasi oleh enzim kinase aspartat yang bergantung pada ATP.

Reaksi ini menghasilkan metabolit L-aspartil fosfat (L-aspartil-P) yang berfungsi sebagai substrat untuk enzim aspartil semialdehida dehidrogenase, yang mengkatalisis konversinya menjadi aspartil semialdehida dengan cara yang bergantung pada NADPH.

Aspartyl semialdehyde dapat digunakan baik untuk biosintesis L-lysine dan untuk biosintesis L-treonine; dalam hal ini, molekul tersebut digunakan oleh enzim dehidrogenase homoserin yang bergantung pada NADPH untuk produksi L-homoserin.

L-homoserine difosforilasi menjadi L-homoserine fosfat (L-homoserine-P) oleh homoserine kinase yang bergantung pada ATP dan produk reaksi tersebut, pada gilirannya, adalah substrat untuk sintase enzim treonin, yang mampu mensintesis L-treonin.

L-metionin dapat disintesis dari L-homoserine yang diproduksi pada langkah sebelumnya, oleh karena itu L-metionin mewakili jalur “kompetitif” untuk sintesis L-treonin.

L-treonin yang disintesis dengan cara ini dapat digunakan untuk sintesis protein atau juga dapat digunakan di hilir untuk sintesis glisin dan L-leusin, dua asam amino yang juga relevan dari sudut pandang protein.

Peraturan

Penting untuk digarisbawahi bahwa tiga dari lima enzim yang berpartisipasi dalam biosintesis L-treonin pada bakteri diatur oleh produk reaksi melalui umpan balik negatif. Ini adalah kinase aspartat, homoserine dehydrogenase, dan homoserine kinase.

Lebih jauh lagi, pengaturan jalur biosintetik ini juga tergantung pada kebutuhan seluler dari produk biosintetik lain yang terkait dengannya, karena pembentukan L-lisin, L-metionin, L-isoleusin dan glisin bergantung pada jalur produksi L-treonin.

Degradasi

Treonin dapat didegradasi dengan dua rute berbeda untuk menghasilkan piruvat atau suksinil-KoA. Yang terakhir adalah produk terpenting dari katabolisme treonin pada manusia.

Metabolisme treonin terjadi terutama di hati, tetapi pankreas, meskipun pada tingkat yang lebih rendah, juga berpartisipasi dalam proses ini. Jalur ini dimulai dengan pengangkutan asam amino melintasi membran plasma hepatosit melalui pengangkut tertentu.

Produksi piruvat dari treonin

Konversi treonin menjadi piruvat terjadi berkat transformasi menjadi glisin, yang terjadi dalam dua langkah katalitik yang dimulai dengan pembentukan 2-amino-3-ketobutirat dari treonin dan dengan aksi enzim treonin dehidrogenase.

Pada manusia, rute ini hanya mewakili antara 10 dan 30% katabolisme treonin, namun, kepentingannya relatif terhadap organisme yang dianggap karena, pada mamalia lain, misalnya, hal itu jauh lebih relevan secara katabolisme. berbicara.

Produksi suksinil-KoA dari treonin

Seperti metionin, valin dan isoleusin, atom karbon treonin juga digunakan untuk produksi suksunil-KoA. Proses ini dimulai dengan pengubahan asam amino menjadi α-ketobutirat, yang selanjutnya digunakan sebagai substrat untuk enzim dehidrogenase asam α-keto untuk menghasilkan propionil-KoA.

Transformasi treonin menjadi α-ketobutirat dikatalisis oleh enzim treonin dehidratase, yang melibatkan hilangnya satu molekul air (H2O) dan ion amonium lainnya (NH4 +).

Propionil-KoA di karboksilasi menjadi metilmalonil-KoA melalui reaksi dua langkah yang membutuhkan masuknya atom karbon dalam bentuk bikarbonat (HCO3-). Produk ini berfungsi sebagai substrat untuk metilmalonil-KoA mutase-koenzim B12, yang "mengepimerisasi" molekul untuk menghasilkan suksinil-KoA.

Produk katabolik lainnya

Selain itu, kerangka karbon treonin dapat digunakan secara katabolik untuk produksi asetil-KoA, yang juga memiliki implikasi penting dari sudut pandang energi dalam sel-sel tubuh.

Pada organisme tertentu, treonin juga berfungsi sebagai substrat untuk beberapa jalur biosintetik seperti isoleusin misalnya. Dalam hal ini, melalui 5 langkah katalitik, α-ketobutirat yang berasal dari katabolisme treonin dapat diarahkan ke pembentukan isoleusin.

Makanan kaya treonin

Meskipun sebagian besar makanan kaya protein mengandung persentase tertentu dari semua asam amino, telur, susu, kedelai, dan gelatin ternyata sangat kaya akan asam amino treonin.

Treonin juga ada dalam daging hewan seperti ayam, babi, kelinci, domba, dan berbagai jenis unggas. Dalam makanan yang berasal dari tumbuhan, melimpah dalam kubis, bawang bombay, bawang putih, lobak dan terong.

Ini juga ditemukan dalam beras, jagung, dedak gandum, biji-bijian kacang-kacangan, dan banyak buah-buahan seperti stroberi, pisang, anggur, nanas, plum, dan kacang-kacangan kaya protein lainnya seperti kenari atau kacang-kacangan. pistachio, antara lain.

Manfaat asupannya

Menurut komite ahli dari Organisasi Kesehatan Pangan dan Pertanian Dunia (WHO, FAO), kebutuhan harian treonin untuk manusia dewasa rata-rata adalah sekitar 7 mg per kilogram berat badan, yang seharusnya diperoleh dari makanan yang dicerna dengan makanan.

Angka-angka ini berasal dari data eksperimental yang diperoleh dari studi yang dilakukan dengan pria dan wanita, di mana jumlah treonin ini cukup untuk mencapai keseimbangan nitrogen positif dalam sel tubuh.

Namun, penelitian yang dilakukan dengan anak-anak antara usia 6 bulan dan satu tahun telah menunjukkan bahwa untuk ini persyaratan minimum L-treonin adalah antara 50 dan 60 mg per kilogram berat badan per hari.

Di antara manfaat utama dari asupan suplemen nutrisi atau obat dengan formulasi khusus yang kaya L-treonin adalah pengobatan sklerosis lateral amiotrofik atau penyakit Lou Gehrig.

Pasokan tambahan treonin membantu penyerapan nutrisi di usus dan juga berkontribusi pada peningkatan fungsi hati. Ini juga penting untuk pengangkutan gugus fosfat melalui sel.

Gangguan defisiensi

Pada anak kecil terdapat kelainan bawaan pada metabolisme treonin yang menyebabkan retardasi pertumbuhan dan gangguan metabolisme terkait lainnya.

Kekurangan asam amino ini telah dikaitkan dengan beberapa kegagalan dalam penambahan berat badan bayi, serta patologi lain yang terkait dengan kurangnya retensi nitrogen dan kehilangannya dalam urin.

Manusia dengan diet rendah treonin mungkin lebih rentan terhadap perlemakan hati dan beberapa infeksi usus yang berhubungan dengan asam amino ini.

Referensi

1. Barret, G., & Elmore, D. (2004). Asam Amino dan Peptida. Cambridge: Cambridge University Press.
2. Borgonha, S., Regan, MM, Oh, SH, Condon, M., & Young, VR (2002). Kebutuhan treonin orang dewasa sehat, diperoleh dengan teknik keseimbangan asam amino indikator 24 jam. American Journal of Clinical Nutrition, 75 (4), 698-704.
3. Bradford, H. (1931). Sejarah Penemuan Asam Amino. II. Tinjauan Asam Amino yang Dijelaskan Sejak 1931 sebagai Komponen Protein Asli. Kemajuan dalam Kimia Protein, 81–171.
4. Champe, P., & Harvey, R. (2003). Asam Amino Asam Amino. Dalam Lippincott's Illustrated Reviews: Biochemistry (edisi ke-3rd, Pp. 1-12). Lippincott.
5. De Lange, CFM, Gillis, AM, & Simpson, GJ (2001). Pengaruh asupan treonin pada deposisi protein seluruh tubuh dan pemanfaatan treonin dalam pertumbuhan babi yang diberi pakan makanan yang dimurnikan. Jurnal Ilmu Hewan, 79, 3087-3095.
6. Edelman, A., Blumenthal, D., & Krebs, E. (1987). Protein Serin / Treonin Kinase. Annu. Wahyu, 56, 567–613.
7. Edsall, J. (1960). Asam Amino, Protein dan Biokimia Kanker (Vol. 241). London: Academic Press, Inc.
8. House, JD, Hall, BN, & Brosnan, JT (2001). Metabolisme treonin dalam hepatosit tikus yang diisolasi. American Journal of Physiology - Endocrinology and Metabolism, 281, 1300-1307.
9. Hudson, B. (1992). Biokimia protein makanan. Springer-Science + Business Media, BV
10. Kaplan, M., & Flavin, M. (1965). Biosintesis Treonin. Tentang Jalur Jamur dan Bakteri serta Mekanisme Reaksi Isomerisasi. The Journal of Biological Chemistry, 240 (10), 3928-3933.
11. Kidd, M., & Kerr, B. (1996). L-Threonine untuk Unggas: Ulasan. Ilmu Unggas Terapan, Inc., 358-367.
12. Pratt, E., Snyderman, S., Cheung, M., Norton, P., & Holt, E. (1954). Persyaratan Treonina bayi normal. The Journal of Nutrition, 10 (56), 231-251.
13. Rigo, J., & Senterre, J. (1980). Asupan Treonin Optimal untuk Bayi Prematur yang Diberi Nutrisi Lisan atau Parenteral. Jurnal Nutrisi Parenteral dan Enteral, 4 (1), 15-17.
14. Shyh-Chang, N., Locasale, JW, Lyssiotis, CA, Zheng, Y., Teo, RY, Ratanasirintrawoot, S.,… Cantley, LC (2013). Pengaruh Metabolisme Treonin pada Metilasi S-adenosylmethionine dan Histone. Science, 339, 222–226.
15. Vickery, HB, & Schmidt, CLA (1931). Sejarah penemuan asam amino. Ulasan Kimia, 9 (2), 169-318.
16. Web MD. (nd). Diakses pada 10 September 2019 dari www.webmd.com/vitamin/ai/ingredientmono-1083/threonine
17. Wormser, EH, & Pardee, AB (1958). Peraturan biosintesis treonin di Escherichia coli. Arsip Biokimia dan Biofisika, 78 (2), 416–432.
18. Xunyan, X., Quinn, P., & Xiaoyuan, X. (2012). Gerbang Penelitian. Diakses 10 September 2019, dari www.researchgate.net/figure/The-biosynthesis-pathway-of-L-threonine-The-pathway-consists-of-fi-ve-enzymatic-steps_fig1_232320671