HOLOENZIM: CIRI, FUNGSI DAN CONTOH - BIOLOGI

Sebuah holoenzyme adalah enzim yang terdiri dari bagian protein yang disebut apoenzyme dikombinasikan dengan molekul non-protein yang disebut kofaktor. Baik apoenzim maupun kofaktor tidak aktif ketika mereka terpisah; Artinya, agar berfungsi, mereka harus digabungkan.

Jadi, holoenzim adalah enzim gabungan dan, akibatnya, mereka aktif secara katalitik. Enzim adalah salah satu jenis biomolekul yang pada dasarnya berfungsi untuk meningkatkan kecepatan reaksi seluler. Beberapa enzim membutuhkan bantuan molekul lain, yang disebut kofaktor.

Apoenzim + kofaktor = holoenzim

Kofaktor melengkapi apoenzim dan membentuk holoenzim aktif yang melakukan katalisis. Enzim yang membutuhkan kofaktor tertentu dikenal sebagai enzim terkonjugasi. Ini memiliki dua komponen utama: kofaktor, yang dapat berupa ion logam (anorganik) atau molekul organik; apoenzim, bagian protein.

karakteristik

Dibentuk oleh apoenzim dan kofaktor

Apoenzim adalah bagian protein dari kompleks, dan kofaktor dapat berupa ion atau molekul organik.

Mereka menerima berbagai kofaktor

Ada beberapa jenis kofaktor yang membantu pembentukan holoenzim. Beberapa contohnya adalah koenzim dan vitamin yang umum, misalnya: vitamin B, FAD, NAD +, vitamin C dan koenzim A.

Beberapa kofaktor dengan ion logam antara lain: tembaga, besi, seng, kalsium dan magnesium antara lain. Kelas kofaktor lainnya adalah yang disebut kelompok prostetik.

Serikat pekerja sementara atau permanen

Kofaktor dapat mengikat apoenzim dengan intensitas yang bervariasi. Dalam beberapa kasus serikat pekerja lemah dan sementara, sementara dalam kasus lain serikat pekerja sangat kuat sehingga bersifat permanen.

Dalam kasus di mana pengikatan bersifat sementara, ketika kofaktor dikeluarkan dari holoenzim, ia kembali menjadi apoenzim dan berhenti menjadi aktif.

Fungsi

Holoenzim adalah enzim yang siap menggunakan fungsi katalitiknya; yaitu, untuk mempercepat reaksi kimia tertentu yang dihasilkan di area berbeda.

Fungsinya dapat bervariasi tergantung pada tindakan spesifik holoenzim tersebut. Di antara yang paling penting, DNA polimerase menonjol, yang fungsinya untuk memastikan bahwa penyalinan DNA dilakukan dengan benar.

Contoh holoenzim umum

RNA polimerase

RNA polimerase adalah holoenzim yang mengkatalisis reaksi sintesis RNA. Holoenzim ini diperlukan untuk membangun untai RNA dari untai templat DNA yang berfungsi sebagai templat selama proses transkripsi.

Fungsinya untuk menambah ribonukleotida pada 3 ujung molekul RNA yang sedang tumbuh. Pada prokariota, apoenzim RNA polimerase membutuhkan kofaktor yang disebut sigma 70.

DNA polimerase

DNA polimerase juga merupakan holoenzim yang mengkatalisis reaksi polimerisasi DNA. Enzim ini menjalankan fungsi yang sangat penting bagi sel karena bertugas mereplikasi informasi genetik.

DNA polimerase membutuhkan ion bermuatan positif, biasanya magnesium, untuk menjalankan fungsinya.

Ada beberapa jenis DNA polimerase: DNA polimerase III adalah holoenzim yang memiliki dua inti enzim (Pol III), masing-masing terdiri dari tiga subunit (α, ɛ, dan θ), penjepit geser yang memiliki dua subunit beta, dan kompleks fiksasi muatan yang memiliki beberapa subunit (δ, τ, γ, ψ, dan χ).

Karbonat anhidrase

Karbonat anhidrase, juga disebut karbonat dehidratase, termasuk dalam keluarga holoenzim yang mengkatalisis konversi cepat karbon dioksida (CO2) dan air (H20) menjadi bikarbonat (H2CO3) dan proton (H +).

Enzim tersebut membutuhkan ion seng (Zn + 2) sebagai kofaktor agar dapat menjalankan fungsinya. Reaksi yang dikatalisis oleh karbonat anhidrase bersifat reversibel, untuk alasan ini aktivitasnya dianggap penting karena membantu menjaga keseimbangan asam-basa antara darah dan jaringan.

Hemoglobin

Hemoglobin adalah holoenzim yang sangat penting untuk pengangkutan gas dalam jaringan hewan. Protein yang ada dalam sel darah merah ini mengandung zat besi (Fe + 2), dan fungsinya untuk mengangkut oksigen dari paru-paru ke area lain di tubuh.

Struktur molekul hemoglobin adalah tetramer, yang artinya tersusun dari 4 rantai atau subunit polipeptida.

Tiap subunit holoenzim ini mengandung satu gugus heme, dan tiap gugus heme mengandung atom besi yang bisa mengikat molekul oksigen. Kelompok heme dari hemoglobin adalah kelompok prostetiknya, yang diperlukan untuk fungsi katalitiknya.

Oksidase sitokrom

Sitokrom oksidase adalah enzim yang berpartisipasi dalam proses produksi energi, yang dilakukan di mitokondria hampir semua makhluk hidup.

Ini adalah holoenzim kompleks yang membutuhkan kolaborasi kofaktor tertentu, ion besi dan tembaga, untuk mengkatalisis reaksi transfer elektron dan produksi ATP.

Kinase piruvat

Kinase piruvat adalah holoenzim penting lainnya untuk semua sel, karena ia berpartisipasi dalam salah satu jalur metabolisme universal: glikolisis.

Fungsinya untuk mengkatalisis transfer gugus fosfat dari molekul yang disebut fosfoenolpiruvat ke molekul lain yang disebut adenosin difosfat, untuk membentuk ATP dan piruvat.

Apoenzim membutuhkan kation kalium (K`) dan magnesium (Mg + 2) sebagai kofaktor untuk membentuk holoenzim fungsional.

Karboksilase piruvat

Contoh penting lainnya adalah piruvat karboksilase, holoenzim yang mengkatalisis transfer gugus karboksil ke molekul piruvat. Dengan demikian, piruvat diubah menjadi oksaloasetat, perantara penting dalam metabolisme.

Untuk menjadi aktif secara fungsional, apoenzim piruvat karboksilase membutuhkan kofaktor yang disebut biotin.

Asetil KoA karboksilase

Asetil-KoA karboksilase adalah holoenzim yang kofaktornya, sesuai dengan namanya, adalah koenzim A.

Ketika apoenzim dan koenzim A digabungkan, holoenzim secara katalitik aktif untuk menjalankan fungsinya: mentransfer gugus karboksil menjadi asetil-KoA untuk mengubahnya menjadi malonil koenzim A (malonil-KoA).

Asetil-KoA melakukan fungsi penting baik dalam sel hewan maupun sel tumbuhan.

Oksidase monoamine

Ini adalah holoenzim penting dalam sistem saraf manusia, fungsinya untuk mendorong degradasi neurotransmiter tertentu.

Agar monoamine oksidase menjadi aktif secara katalitik, ia perlu mengikat secara kovalen ke kofaktornya, flavin adenine dinucleotide (FAD).

Dehidrogenase laktat

Dehidrogenase laktat adalah holoenzim penting bagi semua makhluk hidup, terutama di jaringan yang banyak mengonsumsi energi, seperti jantung, otak, hati, otot rangka, paru-paru, dan lain-lain.

Enzim ini membutuhkan keberadaan kofaktornya, nicotinamide adenine dinucleotide (NAD), untuk mengkatalisis piruvat menjadi reaksi konversi laktat.

Katalase

Katalase adalah holoenzim penting dalam pencegahan toksisitas seluler. Fungsinya untuk memecah hidrogen peroksida, produk metabolisme sel, menjadi oksigen dan air.

Apoenzim katalase membutuhkan dua kofaktor untuk mengaktifkan: ion mangan dan kelompok prostetik HEMO, mirip dengan hemoglobin.

Referensi

Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Studi Pendahuluan Serum Laktat Dehidrogenase (LDH) -Prognostik Biomarker pada Karsinoma Payudara. Jurnal Penelitian Klinis dan Diagnostik, 6-8.
Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Struktur domain biotinil asetil-koenzim A karboksilase ditentukan dengan pentahapan MAD. Structure, 3 (12), 1407–1419.
Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (edisi ke-8th). WH Freeman dan Perusahaan.
Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Hubungan tingkat serum laktat dehidrogenase dengan infeksi oportunistik tertentu dan pengembangan HIV. Jurnal Internasional Penyakit Menular, 6 (3), 178–181.
Fegler, J. (1944). Fungsi Carbonic Anhydrase dalam Darah. Nature, 137–38.
Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Struktur dan mekanisme keluarga oksidase monoamine. Konsep Biomolekuler, 2 (5), 365-377.
Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Manusia piruvat kinase M2: Protein multifungsi. Ilmu Protein, 19 (11), 2031-2044.
Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktur, mekanisme dan regulasi piruvat karboksilase. Jurnal Biokimia, 413 (3), 369-387.
Muirhead, H. (1990). Isoenzim dari piruvat kinase. Transaksi Masyarakat Biokimia, 18, 193-196.
Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biology (edisi ke-7) Cengage Learning.
Supuran, CT (2016). Struktur dan fungsi karbonat anhidrase. Jurnal Biokimia, 473 (14), 2023-2032.
Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Oksidase monoamine: kepastian dan ketidakpastian. Kimia Obat Saat Ini, 11 (15), 1965–1982.
Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (edisi ke-5). Wiley.
Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Apakah Laktat Lebih Tinggi Indikator Risiko Metastasis Tumorα Studi Percontohan MRS Menggunakan Hyperpolarized13C-Pyruvate. Radiologi Akademik, 21 (2), 223–231.

HOLOENZIM: CIRI, FUNGSI DAN CONTOH - BIOLOGI - 2025