APOENZIM: CIRI, FUNGSI DAN CONTOH - BIOLOGI - 2025

Sebuah apoenzyme adalah bagian protein dari enzim, yang mengapa juga dikenal sebagai apoprotein. Apoenzim tidak aktif, yaitu tidak dapat menjalankan fungsinya untuk melakukan reaksi biokimia tertentu, dan tidak lengkap sampai ia mengikat molekul lain yang disebut kofaktor.

Bagian protein (apoenzim) bersama dengan kofaktor membentuk enzim lengkap (holoenzim). Enzim adalah protein yang dapat meningkatkan kecepatan proses biokimia. Beberapa enzim membutuhkan kofaktornya untuk melakukan katalisis, sementara yang lain tidak.

Fitur utama

Mereka adalah struktur protein

Apoenzim berhubungan dengan bagian protein dari suatu enzim, yaitu molekul yang berfungsi sebagai katalisator untuk reaksi kimia tertentu di dalam tubuh.

Mereka adalah bagian dari enzim terkonjugasi

Enzim yang tidak membutuhkan kofaktor dikenal sebagai enzim yang sederhana, seperti pepsin, tripsin, dan urease. Sebaliknya, enzim yang membutuhkan kofaktor tertentu dikenal sebagai enzim terkonjugasi. Ini terdiri dari dua komponen utama: kofaktor, yang merupakan struktur non-protein; dan apoenzim, struktur protein.

Kofaktor dapat berupa senyawa organik (misalnya vitamin) atau senyawa anorganik (misalnya ion logam). Kofaktor organik dapat berupa koenzim atau gugus prostetik. Koenzim adalah kofaktor yang terikat secara longgar ke enzim dan oleh karena itu dapat dengan mudah dilepaskan dari situs aktif enzim.

Mereka menerima berbagai kofaktor

Ada banyak kofaktor yang berikatan dengan apoenzim untuk menghasilkan holoenzim. Koenzim yang umum adalah NAD +, FAD, koenzim A, vitamin B, dan vitamin C. Ion logam umum yang mengikat apoenzim adalah besi, tembaga, kalsium, seng, dan magnesium.

Kofaktor mengikat erat atau longgar dengan apoenzim untuk mengubah apoenzim menjadi holoenzim. Setelah kofaktor dikeluarkan dari holoenzim, ia diubah kembali menjadi apoenzim, yang tidak aktif dan tidak lengkap.

Fungsi apoenzim

Buat holoenzim

Fungsi utama apoenzim adalah menghasilkan holoenzim: apoenzim terikat dengan kofaktor dan dari tautan ini holoenzim dihasilkan.

Mengarah ke aksi katalitik

Katalisis mengacu pada proses di mana beberapa reaksi kimia dapat dipercepat. Berkat apoenzim, holoenzim menjadi lengkap dan dapat mengaktifkan aksi katalitiknya.

Contoh

Karbonat anhidrase

Karbonat anhidrase adalah enzim penting dalam sel hewan, sel tumbuhan, dan lingkungan untuk menstabilkan konsentrasi karbon dioksida.

Tanpa enzim ini, konversi karbon dioksida menjadi bikarbonat - dan sebaliknya - akan sangat lambat, sehingga hampir tidak mungkin untuk melakukan proses vital, seperti fotosintesis pada tumbuhan dan pernafasan selama respirasi.

Hemoglobin

Hemoglobin adalah protein globular yang ada di sel darah merah vertebrata dan dalam plasma banyak invertebrata, yang fungsinya untuk mengangkut oksigen dan karbon dioksida.

Pengikatan oksigen dan karbon dioksida ke enzim terjadi di situs yang disebut kelompok heme, yang bertanggung jawab untuk memberi warna merah pada darah vertebrata.

Hemoglobin Globular

Oksidase sitokrom

Sitokrom oksidase adalah enzim yang ada di sebagian besar sel. Mengandung zat besi dan porfirin.

Enzim pengoksidasi ini sangat penting untuk proses produksi energi. Ini ditemukan di membran mitokondria di mana ia mengkatalisis transfer elektron dari sitokrom ke oksigen, yang pada akhirnya mengarah pada pembentukan air dan ATP (molekul energi).

Alkohol dehidrogenase

Alkohol dehidrogenase adalah enzim yang ditemukan terutama di hati dan perut. Apoenzim ini mengkatalisasi langkah pertama dalam metabolisme alkohol; yaitu oksidasi etanol dan alkohol lainnya. Dengan cara ini, ia mengubahnya menjadi asetaldehida.

Namanya menunjukkan mekanisme kerja dalam proses ini: awalan "des" berarti "tidak", dan "hidro" mengacu pada atom hidrogen. Jadi, fungsi alkohol dehidrogenase adalah untuk menghilangkan atom hidrogen dari alkohol.

Kinase piruvat

Piruvat kinase adalah apoenzim yang mengkatalisis langkah terakhir dalam proses seluler pemecahan glukosa (glikolisis).

Fungsinya untuk mempercepat transfer gugus fosfat dari fosfoenolpiruvat ke adenosin difosfat, menghasilkan satu molekul piruvat dan satu ATP.

Kinase piruvat memiliki 4 bentuk berbeda (isoenzim) pada jaringan hewan yang berbeda, yang masing-masing memiliki sifat kinetik tertentu yang diperlukan untuk memenuhi kebutuhan metabolisme jaringan ini.

Karboksilase piruvat

Piruvat karboksilase adalah enzim yang mengkatalisis karboksilasi; yaitu, transfer gugus karboksil ke molekul piruvat untuk membentuk oksaloasetat.

Ini mengkatalisis secara khusus di jaringan yang berbeda, misalnya: di hati dan ginjal ia mempercepat reaksi awal untuk sintesis glukosa, sedangkan di jaringan adiposa dan otak ia mempromosikan sintesis lipid dari piruvat.

Itu juga terlibat dalam reaksi lain yang merupakan bagian dari biosintesis karbohidrat.

Asetil Koenzim A karboksilase

Asetil-KoA karboksilase adalah enzim penting dalam metabolisme asam lemak. Ini adalah protein yang ditemukan pada hewan dan tumbuhan, menghadirkan beberapa subunit yang mengkatalisasi reaksi yang berbeda.

Fungsinya pada dasarnya untuk mentransfer gugus karboksil menjadi asetil-KoA untuk mengubahnya menjadi malonil koenzim A (malonil-KoA).

Ini memiliki 2 isoform, yang disebut ACC1 dan ACC2, yang berbeda dalam fungsi dan distribusinya di jaringan mamalia.

Oksidase monoamine

Monoamine oksidase adalah enzim yang ada di jaringan saraf di mana ia melakukan fungsi penting untuk inaktivasi neurotransmiter tertentu, seperti serotonin, melatonin, dan epinefrin.

Berpartisipasi dalam reaksi degradasi biokimia dari berbagai monoamina di otak. Dalam reaksi oksidatif ini, enzim menggunakan oksigen untuk menghilangkan gugus amino dari molekul dan menghasilkan aldehida (atau keton), dan amonia yang sesuai.

Dehidrogenase laktat

Laktat dehidrogenase adalah enzim yang ditemukan dalam sel hewan, tumbuhan, dan prokariota. Fungsinya untuk meningkatkan konversi laktat menjadi asam piruvat, dan sebaliknya.

Enzim ini penting dalam respirasi sel di mana glukosa, dari makanan, terdegradasi untuk mendapatkan energi yang berguna bagi sel.

Meskipun dehidrogenase laktat melimpah di jaringan, kadar enzim ini rendah di dalam darah. Namun, saat terjadi cedera atau penyakit, banyak molekul yang dilepaskan ke aliran darah. Dengan demikian, dehidrogenase laktat adalah indikator cedera dan penyakit tertentu, seperti serangan jantung, anemia, kanker, HIV, dan lain-lain.

Katalase

Katalase ditemukan di semua organisme yang hidup dengan adanya oksigen. Ini adalah enzim yang mempercepat reaksi di mana hidrogen peroksida terurai menjadi air dan oksigen. Dengan cara ini mencegah akumulasi senyawa beracun.

Dengan demikian, ini membantu melindungi organ dan jaringan dari kerusakan yang disebabkan oleh peroksida, senyawa yang terus diproduksi dalam berbagai reaksi metabolisme. Pada mamalia itu terutama ditemukan di hati.

Referensi

1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Studi Pendahuluan Serum Laktat Dehidrogenase (LDH) -Prognostik Biomarker pada Karsinoma Payudara. Jurnal Penelitian Klinis dan Diagnostik, 6-8.
2. Athappilly, FK, & Hendrickson, WA (1995). Struktur domain biotinil asetil-koenzim A karboksilase ditentukan dengan pentahapan MAD. Structure, 3 (12), 1407–1419.
3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemistry (edisi ke-8th). WH Freeman dan Perusahaan.
4. Butt, AA, Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Hubungan tingkat serum laktat dehidrogenase dengan infeksi oportunistik tertentu dan pengembangan HIV. Jurnal Internasional Penyakit Menular, 6 (3), 178–181.
5. Fegler, J. (1944). Fungsi Carbonic Anhydrase dalam Darah. Nature, 137–38.
6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, PF (2011). Struktur dan mekanisme keluarga oksidase monoamine. Konsep Biomolekuler, 2 (5), 365-377.
7. Gupta, V., & Bamezai, RNK (2010). Manusia piruvat kinase M2: Protein multifungsi. Ilmu Protein, 19 (11), 2031-2044.
8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, WW, Wallace, JC, & Attwood, PV (2008). Struktur, mekanisme dan regulasi piruvat karboksilase. Jurnal Biokimia, 413 (3), 369-387.
9. Muirhead, H. (1990). Isoenzim dari piruvat kinase. Transaksi Masyarakat Biokimia, 18, 193-196.
10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Biology (edisi ke-7) Cengage Learning.
11. Supuran, CT (2016). Struktur dan fungsi karbonat anhidrase. Jurnal Biokimia, 473 (14), 2023-2032.
12. Tipton, KF, Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, GP, & Healy, J. (2004). Oksidase monoamine: kepastian dan ketidakpastian. Kimia Obat Saat Ini, 11 (15), 1965–1982.
13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Fundamentals of Biochemistry: Life at the Molecular Level (edisi ke-5). Wiley.
14. Xu, HN, Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, JD, Rizi, R., & Li, LZ (2014). Apakah Laktat Lebih Tinggi Indikator Risiko Metastasis Tumorα Studi Percontohan MRS Menggunakan Hyperpolarized13C-Pyruvate. Radiologi Akademik, 21 (2), 223–231.