PEROKSIDASE: STRUKTUR, FUNGSI DAN JENIS - BIOLOGI - 2026

The peroksidase sebagian besar hemoproteins dengan aktivitas enzimatik mengkatalisis oksidasi dari berbagai substrat organik dan anorganik menggunakan hidrogen peroksida ini atau zat lainnya yang tidak terkait.

Dalam pengertian yang paling luas, istilah "peroksidase" mencakup enzim seperti NAD- dan NADP-peroksidase, asam lemak-peroksidase, sitokrom-peroksidase, glutathione-peroksidase, dan banyak enzim non-spesifik lainnya.

Diagram protein peroksidase yang bergantung pada heme (Sumber: Jawahar Swaminathan dan staf MSD di European Bioinformatics Institute melalui Wikimedia Commons)

Namun, ini lebih umum digunakan untuk merujuk pada enzim nonspesifik dari sumber berbeda yang memiliki aktivitas oksidoreduktase dan yang menggunakan hidrogen peroksida dan substrat lain untuk mengkatalisis reaksi reduksi oksidasi mereka.

Peroksidase heme sangat umum di alam. Mereka ditemukan pada hewan, tumbuhan tingkat tinggi, ragi, jamur, dan bakteri.

Pada mamalia, ini diproduksi oleh sel darah putih, rahim, limpa dan hati, kelenjar ludah, dinding perut, paru-paru, kelenjar tiroid, dan jaringan lain.

Pada tumbuhan, spesies tumbuhan yang paling kaya peroksidase adalah lobak pedas dan pohon ara. Peroksidase yang dimurnikan dari lobak telah dipelajari secara ekstensif dan digunakan untuk berbagai tujuan dalam biologi eksperimental dan biokimia.

Dalam sel eukariotik, enzim penting ini biasanya ditemukan di dalam organel khusus yang dikenal sebagai "peroksisom", yang dikelilingi oleh membran tunggal dan terlibat dalam berbagai proses metabolisme seluler.

Struktur

Terlepas dari sedikit homologi yang ada di antara berbagai kelas peroksidase, telah ditentukan bahwa struktur sekundernya dan cara pengorganisasiannya cukup terjaga di antara spesies yang berbeda.

Ada beberapa pengecualian, tetapi kebanyakan peroksidase adalah glikoprotein dan karbohidrat dipercaya berkontribusi pada stabilitas suhu tinggi.

Protein ini memiliki berat molekul mulai dari 35 hingga 150 kDa, yang setara dengan sekitar 250 dan 730 residu asam amino.

Dengan pengecualian myeloperoksidase, semua molekul jenis ini mengandung gugus heme dalam strukturnya yang, dalam keadaan istirahat, memiliki atom besi dalam bilangan oksidasi Fe + 3. Tumbuhan memiliki kelompok prostetik yang dikenal sebagai ferroporphyrin XI.

Peroksidase memiliki dua domain struktural yang "membungkus" kelompok heme dan masing-masing domain ini adalah produk dari ekspresi gen yang mengalami peristiwa duplikasi. Struktur ini terdiri dari lebih dari 10 heliks alfa yang dihubungkan oleh loop dan belokan polipeptida.

Pelipatan molekul yang tepat tampaknya bergantung pada keberadaan residu glisin dan prolin yang dikonservasi, serta residu asam aspartat dan residu arginin yang membentuk jembatan garam di antara keduanya yang menghubungkan kedua domain struktural.

fitur

Fungsi utama enzim peroksidase adalah menghilangkan hidrogen peroksida dari lingkungan sel, yang dapat dihasilkan oleh mekanisme yang berbeda dan dapat menjadi ancaman serius bagi stabilitas intraseluler.

Namun, dalam proses penghilangan spesies oksigen reaktif ini (di mana oksigen memiliki keadaan oksidasi menengah), peroksidase menggunakan kapasitas pengoksidasi zat ini untuk memenuhi fungsi penting lainnya untuk metabolisme.

Pada tumbuhan, protein ini merupakan bagian penting dari proses lignifikasi dan mekanisme pertahanan pada jaringan yang terinfeksi patogen atau yang telah mengalami kerusakan fisik.

Dalam konteks ilmiah, aplikasi baru telah muncul untuk peroksidase dan ini termasuk pengolahan air limbah yang mengandung senyawa fenolik, sintesis senyawa aromatik dan penghilangan peroksida dari makanan atau bahan limbah.

Dalam istilah analitis dan diagnostik, peroksidase lobak mungkin adalah enzim yang paling banyak digunakan untuk persiapan antibodi terkonjugasi yang digunakan untuk tes absorpsi imunologi seperti ELISA (Enzyme-linked immunosorbent assay) dan juga untuk penentuan berbagai jenis senyawa.

Mekanisme aksi

Proses katalitik peroksidase terjadi melalui langkah-langkah berurutan yang dimulai dengan interaksi antara situs aktif enzim dan hidrogen peroksida, yang mengoksidasi atom besi dalam gugus heme dan menghasilkan senyawa perantara yang tidak stabil yang dikenal sebagai senyawa I (CoI).

Protein teroksidasi (CoI) kemudian memiliki gugus heme dengan atom besi yang berubah dari bilangan oksidasi III ke bilangan IV dan untuk proses ini hidrogen peroksida direduksi menjadi air.

Senyawa I mampu mengoksidasi substrat penyumbang elektron, membentuk radikal substrat dan menjadi spesi kimia baru yang dikenal sebagai Senyawa II (CoII), yang kemudian direduksi oleh molekul substrat kedua, meregenerasi besi dalam negara III dan menghasilkan radikal lain.

Jenis

-Menurut tubuh

Peroksidase dikelompokkan menjadi tiga kelas tergantung pada organisme di mana mereka ditemukan:

- Kelas I: peroksidase prokariotik intraseluler.

- Kelas II: peroksidase jamur ekstraseluler.

- Kelas III: peroksidase nabati yang disekresikan.

Bertentangan dengan protein kelas I, protein kelas II dan III memiliki jembatan disulfida yang dibangun antara residu sistein dalam strukturnya, yang memberikan kekakuan yang jauh lebih besar.

Protein kelas II dan III juga berbeda dari kelas I karena umumnya memiliki glikosilasi pada permukaannya.

-Menurut situs aktif

Secara mekanis, peroksidase juga dapat dikategorikan menurut sifat atom yang ditemukan di pusat katalitiknya. Dengan cara ini, hemoperoksidase (yang paling umum), vanadium-haloperoksidase dan lainnya telah dijelaskan.

Hemoperoksidase

Seperti yang telah disebutkan, peroksidase ini memiliki gugus prostetik di pusat katalitiknya yang dikenal sebagai gugus heme. Atom besi di tempat ini dikoordinasikan oleh empat ikatan dengan atom nitrogen.

Vanadium-Haloperoksidase

Alih-alih gugus heme, vanadium-haloperoksidase memiliki vanadat sebagai gugus prostetik. Enzim ini telah diisolasi dari organisme laut dan beberapa jamur terestrial.

Vanadium dalam kelompok ini dikoordinasikan oleh tiga oksigen non-protein, nitrogen dari residu histidin dan nitrogen dari ikatan azida.

Peroksidase lainnya

Banyak haloperoksidase bakteri yang memiliki kelompok prostetik selain heme atau vanadium dikategorikan dalam kelompok ini. Glutathione peroksidase juga termasuk dalam kelompok ini, yang mengandung kelompok prostetik seleno-sistein dan beberapa enzim yang mampu mengoksidasi lignin.

Referensi

1. Alberts, B., Dennis, B., Hopkin, K., Johnson, A., Lewis, J., Raff, M., … Walter, P. (2004). Biologi Sel Esensial. Abingdon: Ilmu Garland, Taylor & Francis Group.
2. Banci, L. (1997). Sifat struktural peroksidase. Jurnal Bioteknologi, 53, 253-263.
3. Deurzen, MPJ Van, Rantwijk, F. Van, & Sheldon, RA (1997). Oksidasi Selektif yang Dikelola oleh Peroksidase. Tetrahedron, 53 (39), 13183-13220.
4. Dunford, HB, & Stillman, JS (1976). Tentang Fungsi dan Mekanisme kerja Peroksidase. Ulasan Kimia Koordinasi, 19, 187–251.
5. Hamid, M., & Rehman, K. (2009). Aplikasi potensial peroksidase. Kimia Pangan, 115 (4), 1177-1186.
6. Rawn, JD (1998). Biokimia. Burlington, Massachusetts: Penerbit Neil Patterson.
7. Stansfield, WD, Colomé, JS, & Cano, RJ (2003). Biologi Molekuler dan Sel. (KE Cullen, Ed.). EBook McGraw-Hill.