MALTASA: CIRI, SINTESIS DAN FUNGSI - BIOLOGI - 2025

The maltase , juga dikenal sebagai α-glucosidase, asam maltase, invertase glukosa, glucosidosucrasa, α-glucosidase lisosom atau maltase-glukoamilase adalah enzim yang bertanggung jawab untuk hidrolisis maltosa dalam sel epitel usus selama langkah akhir dari pencernaan pati.

Ini termasuk dalam kelas hidrolase, khususnya subkelas glikosidase, yang mampu memutus ikatan α-glukosidik antara residu glukosa (EC. 3.2.1.20). Kategori ini mengelompokkan beberapa enzim yang spesifisitasnya diarahkan ke eksohidrolisis glikosida terminal yang dihubungkan oleh ikatan α-1,4.

Reaksi katalis maltase. Di sebelah kiri molekul maltosa dan di sebelah kanan dua molekul glukosa hasil hidrolisis (Sumber: Dapantazis .jpg via Wikimedia Commons)

Beberapa maltase mampu menghidrolisis polisakarida, tetapi pada kecepatan yang jauh lebih lambat. Secara umum, setelah aksi maltase, residu α-D-glukosa dilepaskan, namun, enzim dari subkelas yang sama dapat menghidrolisis β-glukan, sehingga melepaskan residu β-D-glukosa.

Keberadaan enzim maltase pertama kali didemonstrasikan pada tahun 1880 dan sekarang diketahui bahwa enzim maltase tidak hanya terdapat pada mamalia, tetapi juga pada mikroorganisme seperti ragi dan bakteri, serta pada banyak tumbuhan tingkat tinggi dan sereal.

Contoh pentingnya aktivitas enzim ini terkait dengan Saccharomyces cerevisiae, mikroorganisme yang bertanggung jawab atas produksi bir dan roti, yang mampu mendegradasi maltosa dan maltotriosa berkat fakta bahwa ia memiliki enzim maltosa, yang produknya dimetabolisme menjadi produk. fermentatif karakteristik dari organisme ini.

karakteristik

Pada mamalia

Maltase adalah protein amphipathic yang terkait dengan membran sel sikat usus. Sebuah isozim yang dikenal sebagai maltase asam juga dikenal, terletak di lisosom dan mampu menghidrolisis berbagai jenis ikatan glikosidik pada substrat yang berbeda, tidak hanya ikatan maltosa dan α-1,4. Kedua enzim memiliki banyak karakteristik struktural.

Enzim lisosom kira-kira panjangnya 952 asam amino dan diproses secara pasca-translasi oleh glikosilasi dan penghilangan peptida pada termini-N dan C.

Studi yang dilakukan dengan enzim dari usus tikus dan babi menetapkan bahwa pada hewan ini enzim terdiri dari dua subunit yang berbeda satu sama lain dalam hal beberapa sifat fisik. Kedua subunit ini muncul dari prekursor polipeptida yang sama yang dibelah secara proteolitik.

Tidak seperti babi dan tikus, enzim pada manusia tidak memiliki dua subunit, tetapi satu, berat molekul tinggi dan sangat terglikosilasi (oleh N- dan O-glikosilasi).

Dalam ragi

Maltase ragi, yang dikodekan oleh gen MAL62, memiliki berat 68 kDa dan merupakan protein sitoplasma yang ada sebagai monomer dan menghidrolisis spektrum luas α-glukosida.

Dalam ragi ada lima isoenzim yang dikodekan di zona telomerik dari lima kromosom yang berbeda. Setiap lokus pengkodean gen MAL juga terdiri dari kompleks gen dari semua gen yang terlibat dalam metabolisme maltosa, termasuk permease dan protein pengatur, seolah-olah itu adalah operon.

Pada tumbuhan

Enzim yang ada pada tanaman telah terbukti sensitif terhadap suhu di atas 50 ° C dan maltase terjadi dalam jumlah besar pada sereal bertunas dan tidak bertunas.

Selanjutnya, selama degradasi pati, enzim ini khusus untuk maltosa, karena tidak bekerja pada oligosakarida lain, tetapi selalu berakhir dengan pembentukan glukosa.

Perpaduan

Pada mamalia

Maltase usus manusia disintesis sebagai rantai polipeptida tunggal. Karbohidrat yang kaya akan residu manosa ditambahkan bersama oleh glikosilasi, yang tampaknya melindungi urutan dari degradasi proteolitik.

Studi tentang biogenesis enzim ini menetapkan bahwa ia berkumpul sebagai molekul dengan berat molekul tinggi dalam keadaan "terikat-membran" dari retikulum endoplasma, dan kemudian diproses oleh enzim pankreas dan "diglikosilasi ulang" di Kompleks Golgi.

Dalam ragi

Dalam ragi ada lima isoenzim yang dikodekan di zona telomerik dari lima kromosom yang berbeda. Setiap lokus pengkodean gen MAL juga terdiri dari kompleks gen dari semua gen yang terlibat dalam metabolisme maltosa, termasuk permease dan protein pengatur.

Pada bakteri

Sistem metabolisme maltosa pada bakteri, seperti E. coli, sangat mirip dengan sistem laktosa, terutama pada organisasi genetik dari operon yang bertanggung jawab untuk sintesis protein pengatur, transporter, dan enzim aktif pada substrat (maltase). ).

fitur

Pada kebanyakan organisme di mana keberadaan enzim seperti maltase telah terdeteksi, enzim ini memainkan peran yang sama: degradasi disakarida seperti maltosa untuk mendapatkan produk karbohidrat terlarut yang lebih mudah dimetabolisme.

Di usus mamalia, maltase memainkan peran kunci dalam langkah akhir degradasi pati. Kekurangan enzim ini umumnya terlihat pada kondisi seperti glikogenosis tipe II, yang berkaitan dengan penyimpanan glikogen.

Pada bakteri dan khamir, reaksi yang dikatalisis oleh enzim jenis ini merupakan sumber energi penting berupa glukosa yang memasuki jalur glikolitik, baik untuk tujuan fermentasi maupun tidak.

Pada tumbuhan, maltase, bersama dengan amilase, berpartisipasi dalam degradasi endosperm pada biji yang "tertidur", dan yang diaktivasi oleh giberelin, hormon pengatur pertumbuhan tanaman, sebagai prasyarat perkecambahan.

Selain itu, banyak tanaman penghasil pati sementara di siang hari memiliki maltase spesifik yang berkontribusi pada degradasi zat antara dalam metabolisme mereka di malam hari, dan kloroplas telah ditemukan sebagai tempat penyimpanan maltosa utama dalam organisme ini.

Referensi

1. Auricchio, F., Bruni, CB, & Sica, V. (1968). Pemurnian Lebih Lanjut dan Karakterisasi Asam a-Glukosidase. Jurnal Biokimia, 108, 161-167.
2. Danielsen, EM, Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Biosintesis protein mikrovilar usus. Jurnal Biokimia, 210, 389-393.
3. Davis, WA (1916). AKU AKU AKU. Distribusi maltase pada tanaman. Fungsi maltase dalam degradasi pati dan pengaruhnya terhadap aktivitas amiloklastik bahan tanaman. Jurnal Biokimia, 10 (1), 31-48.
4. ExPASy. Portal Sumber Daya Bioinformatika. (nd). Diperoleh dari enzyme.expasy.org
5. Lu, Y., Gehan, JP, & Sharkey, TD (2005). Efek Panjang Hari dan Sirkadian pada Degradasi Pati dan Metabolisme Maltosa. Fisiologi Tumbuhan, 138, 2280–2291.
6. Naims, HY, Sterchi, EE, & Lentze, MJ (1988). Struktur, Biosintesis, dan Glikosilasi Usus Kecil Manusia. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
7. Needleman, R. (1991). Kontrol sintesis maltase dalam ragi. Mikrobiologi Molekuler, 5 (9), 2079-2084.
8. Komite Nomenklatur Persatuan Internasional Biokimia dan Biologi Molekuler (NC-IUBMB). (2019). Diperoleh dari qmul.ac.uk.
9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O.,… Ploeg, V. der. (sembilan belas sembilan puluh lima). Glikogenosis tipe II (Kekurangan Maltase Asam). Otot & Saraf, 3, 61-69.
10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Studi dormansi di benih Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659–1673.
11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Microvillus Maltase / Glucoamylase Struktur dan Spesifisitas Babi Amfifilik. Jurnal Biokimia Eropa, 126, 559-568.