INTERAKSI HIDROFOBIK: APA ITU, KEPENTINGAN DAN CONTOH - BIOLOGI - 2025

The interaksi hidrofobik (HI) adalah kekuatan yang menjaga kohesi antara senyawa apolar direndam dalam larutan atau pelarut polar. Tidak seperti interaksi non-kovalen lainnya, seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik, atau gaya van der Waals, interaksi hidrofobik tidak bergantung pada sifat intrinsik zat terlarut, melainkan pada pelarut.

Contoh yang sangat ilustratif dari interaksi ini adalah pemisahan fase yang terjadi saat mencampurkan air dengan minyak. Dalam hal ini, molekul minyak "berinteraksi" satu sama lain sebagai hasil dari pengaturan molekul air di sekitarnya.

Emulsi lemak dalam air (Catrin Sohrabi, dari Wikimedia Commons)

Gagasan tentang interaksi ini sudah ada sejak sebelum tahun 1940-an. Namun, istilah "ikatan hidrofobik" diciptakan oleh Kauzmann pada tahun 1959, ketika dia mempelajari faktor terpenting dalam menstabilkan struktur tiga dimensi protein tertentu.

HI adalah salah satu interaksi nonspesifik terpenting yang terjadi dalam sistem biologis. Mereka juga memainkan peran penting dalam berbagai aplikasi teknik serta industri kimia dan farmasi yang kita kenal sekarang.

Apa itu interaksi hidrofobik?

Penyebab fisik IH didasarkan pada ketidakmampuan zat nonpolar membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air dalam suatu larutan.

Mereka dikenal sebagai "interaksi nonspesifik" karena tidak terkait dengan afinitas antara molekul zat terlarut, melainkan dengan kecenderungan molekul air untuk mempertahankan interaksinya sendiri melalui ikatan hidrogen.

Ketika bersentuhan dengan air, molekul apolar atau hidrofobik cenderung berkumpul secara spontan, untuk mencapai stabilitas terbaik dengan mengurangi luas permukaan kontak dengan air.

Efek ini bisa disalahartikan sebagai tarikan yang kuat, tetapi ini hanya konsekuensi dari karakter nonpolar zat dalam hubungannya dengan pelarut.

Dijelaskan dari sudut pandang termodinamika, asosiasi spontan ini terjadi untuk mencari keadaan energi yang disukai, di mana terdapat variasi energi bebas (∆ G) yang paling sedikit.

Mempertimbangkan bahwa ∆ G = ∆ H - T∆ S, keadaan yang paling menguntungkan secara energetik adalah keadaan di mana entropi (∆ S) lebih besar, yaitu, di mana ada lebih sedikit molekul air yang kebebasan rotasi dan translasinya dikurangi oleh kontak dengan zat terlarut apolar.

Ketika molekul apolar berasosiasi satu sama lain, terikat oleh molekul air, keadaan yang lebih disukai diperoleh daripada jika molekul ini tetap terpisah, masing-masing dikelilingi oleh "sangkar" molekul air yang berbeda.

Kepentingan biologis

HI sangat relevan karena terjadi dalam berbagai proses biokimia.

Proses ini meliputi perubahan konformasi pada protein, pengikatan substrat ke enzim, asosiasi subunit kompleks enzim, agregasi dan pembentukan membran biologis, stabilisasi protein dalam larutan air dan lain-lain.

Dalam istilah kuantitatif, penulis yang berbeda telah mengambil tugas untuk menentukan pentingnya HI dalam stabilitas struktur sejumlah besar protein, menyimpulkan bahwa interaksi ini berkontribusi lebih dari 50%.

Banyak protein membran (integral dan perifer) dikaitkan dengan lapisan ganda lipid berkat HI ketika, dalam strukturnya, protein ini memiliki domain hidrofobik. Lebih lanjut, stabilitas struktur tersier dari banyak protein terlarut bergantung pada HI.

Beberapa teknik dalam studi Biologi Sel memanfaatkan sifat yang dimiliki beberapa deterjen ionik untuk membentuk misel, yang merupakan struktur "hemispherical" dari senyawa amfifilik yang daerah apolarnya berasosiasi satu sama lain berkat HI.

Misel juga digunakan dalam studi farmasi yang melibatkan pengiriman obat yang larut dalam lemak dan pembentukannya juga penting untuk penyerapan vitamin dan lipid kompleks dalam tubuh manusia.

Contoh Interaksi Hidrofobik

Membran

Contoh HI yang sangat baik adalah pembentukan membran sel. Struktur semacam itu terdiri dari lapisan ganda fosfolipid. Pengorganisasiannya disebabkan HI yang terjadi antara ekor apolar dalam "tolakan" ke media air di sekitarnya.

Protein

HI memiliki pengaruh besar pada pelipatan protein globular, yang bentuk aktif biologisnya diperoleh setelah pembentukan konfigurasi spasial tertentu, diatur oleh adanya residu asam amino tertentu dalam struktur.

• Kasus untuk apomioglobin

Apomioglobin (mioglobin yang tidak memiliki gugus heme) adalah protein alfa-heliks kecil yang telah berfungsi sebagai model untuk mempelajari proses pelipatan dan pentingnya IH di antara residu apolar dalam rantai polipeptida.

Dalam studi yang dilakukan oleh Dyson dkk. Pada tahun 2006 dimana urutan mutasi apomioglobin digunakan, ditunjukkan bahwa inisiasi kejadian pelipatan apomioglobin bergantung terutama pada HI antara asam amino dengan gugus apolar dari alfa-heliks.

Dengan demikian, perubahan kecil yang diperkenalkan dalam urutan asam amino berarti modifikasi penting dalam struktur tersier, yang menyebabkan pembentukan protein yang buruk dan tidak aktif.

Deterjen

Contoh lain HI yang jelas adalah mode kerja deterjen komersial yang kami gunakan untuk keperluan rumah tangga setiap hari.

Deterjen adalah molekul amphipathic (dengan daerah kutub dan daerah apolar). Mereka dapat "mengemulsi" lemak karena memiliki kemampuan untuk membentuk ikatan hidrogen dengan molekul air dan memiliki interaksi hidrofobik dengan lipid dalam lemak.

Ketika bersentuhan dengan lemak dalam larutan air, molekul deterjen berasosiasi satu sama lain sedemikian rupa sehingga ekor apolar saling berhadapan, menutupi molekul lipid, dan daerah kutub terpapar ke permukaan misel, yang masuk kontak dengan air.

Referensi

1. Chandler, D. (2005). Antarmuka dan kekuatan pendorong perakitan hidrofobik. Alam, 437 (7059), 640-647.
2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, JN, & Zeng, H. (2018). Modulasi Interaksi Hidrofobik dengan Memediasi Struktur Skala Nano Permukaan dan Kimia, Tidak Secara Monotonik oleh Hidrofobisitas. Angewandte Chemie - Edisi Internasional, 57 (37), 11903–11908.
3. Dyson, JH, Wright, PE, & Sheraga, HA (2006). Peran interaksi hidrofobik dalam inisiasi dan propagasi lipatan protein. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, CA, Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (edisi ke-5th). Freeman, WH & Company.
5. Luckey, M. (2008). Biologi struktur membran: dengan dasar biokimia dan biofisik. Cambridge University Press. Diambil dari www.cambrudge.org/9780521856553
6. Meyer, EE, Rosenberg, KJ, & Israelachvili, J. (2006). Kemajuan terbaru dalam memahami interaksi hidrofobik. Prosiding National Academy of Sciences, 103 (43), 15739–15746.
7. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Prinsip Lehninger Biokimia. Omega Editions (edisi ke-5).
8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
9. Otto, S., & Engberts, JBFN (2003). Interaksi hidrofobik dan reaktivitas kimia. Kimia Organik dan Biomolekuler, 1 (16), 2809-2820.
10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Kontribusi interaksi hidrofobik terhadap stabilitas protein. Jurnal Biologi Molekuler, 408 (3), 514-528.
11. Silverstein, TP (1998). Alasan Sebenarnya Mengapa Minyak dan Air Tidak Bercampur. Jurnal Pendidikan Kimia, 75 (1), 116-118.