ALANINE: KARAKTERISTIK, STRUKTUR, FUNGSI, BIOSINTESIS - BIOLOGI - 2025

The alanin (Ala) adalah salah satu dari 22 yang dikenal asam amino yang terdiri dari struktur protein dari semua organisme, dari bakteri ke manusia. Karena dapat disintesis oleh tubuh, ia diklasifikasikan sebagai asam amino nonesensial.

Protein memiliki struktur dasar atau primer yang tersusun dari rantai asam amino yang disebut rantai polipeptida, dalam rantai ini setiap asam amino tersusun dari karbon pusat yang disebut karbon α.

Struktur kimia asam amino Alanine (Sumber: Borb, via Wikimedia Commons)

Karbon α terikat pada empat gugus: gugus amino (-NH2), gugus karboksil (-COOH), atom hidrogen (-H), dan gugus atau rantai samping (-R) yang mengidentifikasi setiap asam amino. Pada rantai samping, karbon mengambil huruf ß, γ, δ dan ε secara berurutan.

Asam amino diklasifikasikan berdasarkan polaritas rantai sampingnya dan dengan demikian ada asam amino hidrofobik apolar dan asam amino hidrofilik polar yang, pada gilirannya, dapat bersifat netral, basa dan asam. Alanine adalah asam amino apolar hidrofobik dan merupakan asam amino paling sederhana setelah glisin dan paling melimpah di sebagian besar protein.

Alanine dapat dibentuk di otot dan diangkut ke hati, di mana ia dimasukkan ke jalur glukoneogenik, yaitu jalur pembentukan glukosa dari zat non-glikosidik. Alanine juga dapat disintesis di hati melalui katabolisme triptofan dan urasil dan dapat didegradasi menjadi piruvat.

Ini berpartisipasi dalam sintesis triptofan, piridoksin (Vitamin B6) dan karnosin dan, karena dapat diubah menjadi piruvat, secara tidak langsung berpartisipasi dalam regulasi glikemia atau sebagai sumber energi untuk otot rangka.

Ini digunakan sebagai suplemen makanan untuk meningkatkan kinerja olahraga dan secara alami ditemukan dalam daging sapi, babi dan ikan, serta susu dan turunannya dan telur. Beberapa legum, buah-buahan, dan kacang-kacangan juga kaya alanin.

Struktur

Telah didiskusikan sebelumnya bahwa alanin, seperti semua asam amino, memiliki α-karbon dengan empat gugus yang terikat padanya, gugus R menjadi gugus metil (-CH3).

Oleh karena itu, pada pH tubuh (sekitar 7,4) karbon-α dari alanin terikat pada gugus amino terprotonasi (-NH3 +), gugus karboksil yang kehilangan proton (-COO-), hidrogen dan a kelompok metil (-CH3).

Kebanyakan asam amino terionisasi pada pH 7.0 dan secara geometris dapat memiliki isomer, yang dikenal sebagai enansiomer, yang merupakan bayangan cermin, seperti tangan kanan dan kiri.

Kemudian, semua asam amino dapat ditemukan sebagai "pasangan kiral" yang dilambangkan sebagai D atau L (masing-masing dextro dan levo), bergantung pada posisi atom yang mengelilingi karbon-α.

Namun, alanin, seperti kebanyakan asam amino, sebagian besar ditemukan dalam bentuk L, karena ini adalah bentuk yang disisipkan oleh enzim selama sintesis protein.

Asam amino ini juga dapat ditemukan sebagai β-alanin, di mana gugus amino terikat pada β-karbonnya, yaitu karbon pertama dari rantai sampingnya.

Β-Alanine ditemukan dalam asam pantotenat (vitamin B5) dan di beberapa peptida alami. D-Alanine ditemukan di beberapa polipeptida yang merupakan bagian dari dinding beberapa sel bakteri.

Grup R (metil, CH

Gugus metil dari rantai samping alanin adalah hidrokarbon jenuh yang memberikan karakteristik hidrofobik nonpolar pada asam amino ini. Karakteristik alanin ini sama dengan asam amino lain dari kelompok ini seperti glisin, valin, leusin, dan isoleusin.

Asam amino yang membentuk gugus alifatik adalah asam amino netral secara kimiawi dan memainkan peran yang sangat penting dalam pembentukan dan pemeliharaan struktur tiga dimensi protein karena mereka memiliki kecenderungan untuk bereaksi satu sama lain tidak termasuk air.

Asam amino ini, termasuk alanin, mengandung gugus terionisasi dengan jumlah yang sama dengan muatan berlawanan, sehingga tidak memiliki muatan bersih dan disebut "zwitterion".

fitur

Seperti kebanyakan asam amino yang diketahui, alanin digunakan dalam sintesis peptida dan protein secara umum, dan berpartisipasi dalam pembentukan struktur polipeptida dan dalam struktur tersier beberapa protein.

Fungsi penting lainnya dari alanin adalah berpartisipasi secara tidak langsung dalam pengendalian glikemia:

Ia dapat menimbulkan piruvat dan sebaliknya, ia juga dapat mencapai hati dan menjadi glukosa melalui glukoneogenesis untuk dilepaskan ke dalam sirkulasi atau untuk digunakan dalam sintesis glikogen, jika diperlukan.

Alanine berpartisipasi sebagai pengangkut amonium dari otot ke hati, karena dapat disintesis melalui aminasi dari piruvat, diangkut ke hati dan di sana diubah oleh transaminasi.

Hal ini terjadi bersamaan dengan transformasi α-ketoglutarat menjadi glutamat, yang dapat memasuki siklus urea dan mengubahnya kembali menjadi piruvat.

Fungsi lainnya

Asam amino ini penting untuk sintesis triptofan dan piridoksin. Meskipun secara kimiawi kurang reaktif, alanin mungkin memiliki fungsi pengenalan substrat dan pengaturan enzim.

Salah satu fungsi β-alanine adalah sebagai suplemen makanan, karena digunakan sebagai alat bantu olahraga ergogenic. Konsumsi β-alanin meningkatkan konsentrasi karnosin (dipeptida yang dibentuk oleh β-alanin dan histidin) di otot rangka, bertindak sebagai "penyangga".

Biasanya, karnosin tidak berkontribusi secara signifikan terhadap kapasitas buffer total sel otot dan ini karena konsentrasinya yang rendah. Pemberian β-alanine meningkatkan konsentrasi ini dan karena itu meningkatkan kapasitas buffer, sehingga meningkatkan daya tahan dengan mengurangi kelelahan.

Biosintesis

Sintesis alanin terpenting dalam tubuh manusia terjadi dengan aminasi reduktif asam piruvat. Reaksi ini membutuhkan satu langkah enzimatik.

Piruvat menyediakan kerangka karbon dan glutamat menyediakan gugus amino yang ditransfer ke piruvat. Enzim yang mengkatalisis reaksi reversibel ini adalah alanine transaminase.

Sebagai hasil dari reaksi ini, alanin dan α-ketoglutarat diproduksi. Alanine kemudian dapat hadir dalam glukoneogenesis, dalam glikolisis dan dalam siklus Krebs.

Sumber alanin lainnya berasal dari pemecahan triptofan menjadi asetil-KoA. Dalam jalur ini, ketika enzim kynureninase menghidrolisis 3-hidroksi kynurenine, 3-hidroksi antranilat dan alanin terbentuk. Alanin dilepaskan dan 3-hidroksi antranilat mengikuti jalur metabolisme.

Degradasi urasil adalah sumber alanin lainnya. Dalam hal ini, dihasilkan β-alanine yang dapat mengikuti beberapa jalur metabolisme, salah satunya menjadi asetil-KoA.

Degradasi

Proses umum degradasi asam amino

Asam amino tidak disimpan seperti karbohidrat dan lemak, sehingga asam amino yang dilepaskan selama degradasi protein harus digunakan kembali untuk sintesis protein dan nukleotida baru.

Di sisi lain, asam amino dapat terdegradasi dan kerangka karbonnya dapat digunakan dalam reaksi katabolik atau anabolik.

Ketika asam amino terdegradasi, kelebihan nitrogen membentuk amonia, yang merupakan zat beracun yang harus dihilangkan dan langkah pertama dalam degradasi asam amino adalah menghilangkan nitrogen.

Pada mamalia, degradasi ini terjadi di hati; di sana, setiap asam amino yang berlebihan dan tidak dapat digunakan akan terdegradasi.

Degradasi alanin

Degradasi alanin terjadi dengan konversi alanin menjadi piruvat. Reaksi ini dikatalisis oleh alanin transaminase dan membutuhkan kehadiran α-ketoglutarat sebagai akseptor gugus amino dan selanjutnya pembentukan glutamat; itu adalah reaksi yang dapat dibalik.

Reaksi pembentukan alanin dari piruvat dan pemecahan alanin menjadi piruvat ini adalah bagian dari siklus yang melibatkan otot rangka dan hati.

Hati memasok glukosa ke otot dan otot, melalui glikolisis, mengubah glukosa menjadi piruvat untuk menghasilkan ATP; Piruvat ini dapat memasuki sintesis alanin, yang dapat dilepaskan ke aliran darah dan kembali ke hati yang mengubahnya kembali menjadi piruvat, yang memasuki glukoneogenesis untuk membentuk glukosa.

Jika perlu, siklus diulang. Di hati, produksi piruvat dari alanin menghasilkan ion amonium yang mengikat glutamin dan glutamat dan ini memasuki siklus urea. Kemudian urea dieliminasi dalam urin.

Alanin, glisin, sistein, serin, dan treonin adalah asam amino glukogenik karena degradasinya dapat menimbulkan piruvat, α-ketoglutarat, suksinil-KoA, fumarat atau oksaloasetat, semua prekursor glukoneogenik glukosa.

Makanan kaya alanin

Sumber utama asam amino adalah daging tanpa lemak, ikan, kerang, telur, dan produk susu, namun alanin juga ditemukan di banyak makanan nabati. Contoh makanan yang kaya alanin adalah:

- Daging seperti sapi, babi, domba, ayam, kalkun, kelinci, ikan; telur, susu dan turunannya.

- Kacang-kacangan seperti hazelnut, walnut, chestnut, almond, dan kacang tanah merupakan sumber alanin.

- Kelapa, alpukat, asparagus, terong, singkong atau singkong, bit, wortel dan ubi jalar.

- Kacang-kacangan seperti jagung, kacang-kacangan dan kacang polong.

- Sereal seperti beras, gandum hitam, gandum, coklat, oat dan gandum hitam.

Referensi

1. Caruso, J., Charles, J., Unruh, K., Giebel, R., Learmonth, L., & Potter, W. (2012). Efek ergogenik β-alanin dan karnosin: Usulan penelitian di masa depan untuk mengukur kemanjurannya. Nutrisi, 4 (7), 585–601.
2. Gille, C., Bölling, C., Hoppe, A., Bulik, S., Hoffmann, S., Hübner, K.,… Holzhütter, HG (2010). HepatoNet1: Rekonstruksi metabolik komprehensif hepatosit manusia untuk analisis fisiologi hati. Biologi Sistem Molekuler, 6 (411), 1–13.
3. Mathews, C., van Holde, K., & Ahern, K. (2000). Biochemistry (edisi ke-3rd). San Francisco, California: Pearson.
4. Murray, R., Bender, D., Botham, K., Kennelly, P., Rodwell, V., & Weil, P. (2009). Harper's Illustrated Biochemistry (edisi ke-28). McGraw-Hill Medical.
5. Nelson, DL, & Cox, MM (2009). Prinsip Lehninger Biokimia. Omega Editions (edisi ke-5).