IMUNOGLOBULIN: STRUKTUR, JENIS DAN FUNGSI - ANATOMI DAN FISIOLOGI - 2025

The imunoglobulin adalah molekul yang diproduksi sel B dan sel plasma yang membantu pertahanan organisme. Mereka terdiri dari biomolekul glikoprotein milik sistem kekebalan. Mereka adalah salah satu protein paling melimpah dalam serum darah, setelah albumin.

Antibodi adalah nama lain untuk imunoglobulin, dan mereka dianggap globulin karena perilakunya dalam elektroforesis serum darah yang mengandungnya. Molekul imunoglobulin bisa sederhana atau kompleks, tergantung pada apakah ia disajikan sebagai monomer atau terpolimerisasi.

Struktur umum imunoglobulin mirip dengan huruf "Y". Ada lima jenis imunoglobulin yang menunjukkan perbedaan morfologis, fungsional dan lokasi dalam tubuh. Perbedaan struktural dari antibodi bukanlah pada bentuknya, tetapi pada komposisi; setiap jenis memiliki tujuan tertentu.

Respon imun yang dipromosikan oleh imunoglobulin sangat spesifik dan mekanisme yang sangat kompleks. Stimulus sekresi oleh sel diaktifkan dengan adanya agen asing ke tubuh, seperti bakteri. Peran imunoglobulin akan mengikat unsur asing dan menghilangkannya.

Imunoglobulin atau antibodi dapat terdapat di dalam darah dan di permukaan membran organ. Biomolekul ini merupakan elemen penting dalam sistem pertahanan tubuh manusia.

Struktur

Struktur antibodi mengandung asam amino dan karbohidrat, yaitu oligosakarida. Kehadiran asam amino yang dominan, kuantitas dan distribusinya menentukan struktur imunoglobulin.

Seperti semua protein, imunoglobulin memiliki struktur primer, sekunder, tersier dan kuaterner, yang menentukan penampilan khasnya.

Mengenai jumlah asam amino yang dimilikinya, imunoglobulin memiliki dua jenis rantai: rantai berat dan rantai ringan. Juga, menurut urutan asam amino dalam strukturnya, setiap rantai memiliki daerah variabel dan daerah konstan.

Rantai berat

Rantai berat imunoglobulin sesuai dengan unit polipeptida yang terdiri dari urutan 440 asam amino.

Setiap imunoglobulin memiliki 2 rantai berat, dan masing-masing rantai ini memiliki daerah variabel dan daerah konstan. Daerah konstanta memiliki 330 asam amino dan variabel 110 asam amino sekuensing.

Struktur rantai berat berbeda untuk setiap imunoglobulin. Total ada 5 jenis rantai berat yang menentukan jenis imunoglobulin.

Jenis rantai berat diidentifikasi dengan huruf Yunani γ, μ, α, ε, δ untuk IgG imunoglobulin, IgM, IgA, IgE, dan IgD.

Daerah konstan rantai berat ε dan μ dibentuk oleh empat domain, sedangkan yang sesuai dengan α, γ, δ memiliki tiga domain. Jadi setiap daerah konstan akan berbeda untuk setiap jenis imunoglobulin, tetapi umum untuk imunoglobulin dari jenis yang sama.

Daerah variabel rantai berat terdiri dari domain imunoglobulin tunggal. Wilayah ini memiliki urutan 110 asam amino, dan akan berbeda tergantung pada spesifisitas antibodi untuk antigen.

Dalam struktur rantai berat, dapat diamati adanya angulasi atau tekukan - disebut engsel - yang merepresentasikan area fleksibel dari rantai.

Rantai ringan

Rantai ringan imunoglobulin adalah polipeptida yang terdiri dari sekitar 220 asam amino. Ada dua jenis rantai cahaya pada manusia: kappa (κ) dan lambda (λ), yang terakhir dengan empat subtipe. Domain konstan dan variabel memiliki urutan masing-masing 110 asam amino.

Sebuah antibodi dapat memiliki dua rantai cahaya κ (κκ) atau sepasang rantai λ (λλ) tetapi tidak mungkin untuk memiliki satu dari setiap jenis pada waktu yang sama.

Segmen Fc dan Fab

Karena setiap imunoglobulin memiliki bentuk yang mirip dengan "Y", ia dapat dibagi menjadi dua segmen. Segmen "bawah", alas, disebut fraksi yang dapat mengkristal atau Fc; sedangkan lengan «Y» membentuk Fab, atau fraksi yang mengikat antigen. Masing-masing bagian struktural imunoglobulin ini melakukan fungsi yang berbeda.

Segmen Fc

Segmen Fc memiliki dua atau tiga domain konstan dari rantai berat imunoglobulin.

Fc dapat mengikat protein atau reseptor spesifik pada basofil, eosinofil, atau sel mast, sehingga memicu respons imun spesifik yang akan menghilangkan antigen. Fc sesuai dengan karboksil terminus dari imunoglobulin.

Segmen yang luar biasa

Fraksi Fab atau segmen antibodi berisi domain variabel di ujungnya, di samping domain konstan rantai berat dan ringan.

Domain konstan rantai berat dilanjutkan dengan domain segmen Fc yang membentuk engsel. Sesuai dengan ujung terminal amino dari imunoglobulin.

Pentingnya segmen Fab adalah memungkinkan pengikatan antigen, zat asing dan berpotensi berbahaya.

Domain variabel dari setiap imunoglobulin menjamin spesifisitasnya untuk antigen tertentu; karakteristik ini bahkan memungkinkan penggunaannya dalam diagnosis penyakit inflamasi dan infeksi.

Jenis

Oleh Alejandro Porto, melalui Wikimedia Commons

Imunoglobulin yang dikenal sampai sekarang memiliki rantai berat spesifik yang konstan untuk masing-masingnya dan berbeda dari yang lain.

Ada lima jenis rantai berat yang menentukan lima jenis imunoglobulin yang fungsinya berbeda.

Imunoglobulin G (IgG)

Immunoglobulin G adalah varietas yang paling banyak. Ini memiliki rantai berat gamma dan terjadi dalam bentuk unimolekul atau monomerik.

IgG paling melimpah baik dalam serum darah maupun dalam ruang jaringan. Perubahan minimal dalam urutan asam amino dari rantai beratnya menentukan pembagiannya menjadi subtipe: 1, 2, 3 dan 4.

Imunoglobulin G memiliki urutan 330 asam amino di segmen Fc-nya dan berat molekul 150.000, yang 105.000 sesuai dengan rantai beratnya.

Imunoglobulin M (IgM)

Immunoglobulin M adalah pentamer yang rantai beratnya μ. Berat molekulnya tinggi, kira-kira 900.000.

Urutan asam amino dari rantai beratnya adalah 440 dalam fraksi Fc-nya. Ini ditemukan terutama dalam serum darah, mewakili 10 sampai 12% imunoglobulin. IgM hanya memiliki satu subtipe.

Imunoglobulin A (IgA)

Ini sesuai dengan tipe rantai berat α, dan mewakili 15% dari total imunoglobulin. IgA ditemukan dalam darah dan sekresi, bahkan dalam ASI, dalam bentuk monomer atau dimer. Berat molekul imunoglobulin ini adalah 320.000 dan memiliki dua subtipe: IgA1 dan IgA2.

Imunoglobulin E (IgE)

Imunoglobulin E terdiri dari rantai berat tipe-ε dan sangat langka dalam serum, sekitar 0,002%.

IgE memiliki berat molekul 200.000 dan hadir sebagai monomer terutama dalam serum, lendir hidung, dan air liur. Juga umum untuk menemukan imunoglobulin ini dalam basofil dan sel mast.

Imunoglobulin D (IgD)

Variasi rantai berat δ sesuai dengan imunoglobulin D, yang mewakili 0,2% dari total imunoglobulin. IgD memiliki berat molekul 180.000 dan disusun sebagai monomer.

Ini terkait dengan limfosit B, menempel pada permukaannya. Namun, peran IgD masih belum jelas.

Perubahan tipe

Imunoglobulin dapat mengalami perubahan tipe struktural, karena kebutuhan untuk mempertahankan antigen.

Perubahan ini disebabkan peran limfosit B dalam membuat antibodi melalui sifat imunitas adaptif. Perubahan struktural terjadi di wilayah konstan rantai berat, tanpa mengubah wilayah variabel.

Perubahan tipe atau kelas dapat menyebabkan IgM berubah menjadi IgG atau IgE, dan ini terjadi sebagai respons yang diinduksi oleh interferon gamma atau interleukin IL-4 dan IL-5.

fitur

Peran imunoglobulin dalam sistem kekebalan sangat penting untuk pertahanan tubuh.

Imunoglobulin adalah bagian dari sistem kekebalan humoral; artinya, mereka adalah zat yang disekresikan oleh sel untuk perlindungan terhadap patogen atau agen berbahaya.

Mereka menyediakan sarana pertahanan yang efektif, efektif, spesifik dan sistematis, yang sangat berharga sebagai bagian dari sistem kekebalan. Mereka memiliki fungsi umum dan spesifik dalam kekebalan:

Fungsi umum

Antibodi atau imunoglobulin memenuhi kedua fungsi independen dan mengaktifkan efektor yang dimediasi sel dan respons sekretori.

Pengikatan antigen-antibodi

Imunoglobulin memiliki fungsi mengikat agen antigenik secara spesifik dan selektif.

Pembentukan kompleks antigen-antibodi adalah fungsi utama dari imunoglobulin dan, oleh karena itu, respons imunlah yang dapat menghentikan kerja antigen. Setiap antibodi dapat mengikat dua atau lebih antigen pada waktu yang bersamaan.

Fungsi efektor

Seringkali, kompleks antigen-antibodi berfungsi sebagai pemrakarsa untuk mengaktifkan respons seluler spesifik atau untuk memulai rangkaian peristiwa yang menentukan eliminasi antigen. Dua respon efektor yang paling umum adalah pengikatan sel dan aktivasi komplemen.

Pengikatan sel bergantung pada keberadaan reseptor spesifik untuk segmen Fc dari imunoglobulin, setelah ia terikat ke antigen.

Sel seperti sel mast, eosinofil, basofil, limfosit, dan fagosit memiliki reseptor ini dan menyediakan mekanisme eliminasi antigen.

Aktivasi kaskade komplemen adalah mekanisme kompleks yang melibatkan permulaan suatu urutan, sehingga hasil akhirnya adalah sekresi zat beracun yang menghilangkan antigen.

Fungsi khusus

Pertama, setiap jenis imunoglobulin mengembangkan fungsi pertahanan tertentu:

Imunoglobulin G

- Immunoglobulin G menyediakan sebagian besar pertahanan melawan agen antigenik, termasuk bakteri dan virus.

- IgG mengaktifkan mekanisme seperti komplemen dan fagositosis.

- Konstitusi IgG khusus untuk antigen tahan lama.

- Satu-satunya antibodi yang dapat ditransfer ibu kepada anaknya selama kehamilan adalah IgG.

Imunoglobulin M.

- IgM adalah antibodi dengan respons cepat terhadap agen berbahaya dan menular, karena memberikan tindakan segera sampai digantikan oleh IgG.

- Antibodi ini mengaktifkan respons seluler yang dimasukkan ke dalam membran limfosit dan respons humoral seperti komplemen.

- Ini adalah imunoglobulin pertama yang disintesis oleh manusia.

Imunoglobulin A

- Bertindak sebagai penghalang pertahanan terhadap patogen, dengan ditempatkan di permukaan selaput lendir.

- Ada di mukosa pernafasan, sistem pencernaan, saluran kemih dan juga dalam sekresi seperti air liur, lendir hidung dan air mata.

- Meskipun aktivasi komplemennya rendah, ia dapat dikaitkan dengan lisozim untuk membunuh bakteri.

- Adanya imunoglobulin D dalam ASI dan kolostrum memungkinkan bayi baru lahir memperolehnya selama menyusui.

Imunoglobulin E

- Imunoglobulin E memberikan mekanisme pertahanan yang kuat terhadap antigen penghasil alergi.

- Interaksi antara IgE dan alergen akan menyebabkan munculnya zat inflamasi yang bertanggung jawab atas gejala alergi, seperti bersin, batuk, gatal-gatal, peningkatan air mata dan lendir hidung.

- IgE juga dapat menempel pada permukaan parasit melalui segmen Fc-nya, menghasilkan reaksi yang menyebabkan kematiannya.

Imunoglobulin D

- Struktur monomer IgD terkait dengan limfosit B yang belum berinteraksi dengan antigen, sehingga berperan sebagai reseptor.

- Peran IgD tidak jelas.

Referensi

1. (sf) Definisi medis dari imunoglobulin. Dipulihkan dari medicinenet.com
2. Wikipedia (nd). Antibodi. Dipulihkan dari en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Imunoglobulin. Dipulihkan dari sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (sf). Imunoglobulin dan molekul sel B. Kursus imunologi umum. Dipulihkan dari ugr.es
5. (sf) Pengantar Imunoglobulin. Dipulihkan dari thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Anatomi sistem kekebalan. Dipulihkan dari emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Imunoglobulin: struktur dan fungsi. Dipulihkan dari biochemistryquestions.wordpress.com
8. (sf) Imunoglobulin - struktur dan fungsi. Dipulihkan dari microbiologybook.org