OXYHEMOGLOBIN: KARAKTERISTIK, STRUKTUR DAN KURVA PENGIKATAN - BIOLOGI - 2025

Atau xyhemoglobin adalah nama yang diberikan untuk hemoglobin saat ia berikatan dengan oksigen. Hemoglobin adalah protein yang ditemukan di dalam sel darah merah yang fungsi utamanya adalah mengangkut oksigen dari paru-paru ke jaringan.

Makhluk hidup pertama adalah uniseluler dan hidup di lingkungan cair tempat mereka diberi makan dan dari sana mereka membuang limbahnya, seperti beberapa organisme yang ada saat ini. Di bawah kondisi ini, proses ini dicapai dengan mekanisme difusi sederhana, karena dinding sel bersentuhan erat dengan media yang memasoknya.

Kurva disosiasi oksihemoglobin (Sumber: Ratznium di Wikipedia bahasa Inggris Versi selanjutnya diunggah oleh Aaronsharpe di en.wikipedia. Via Wikimedia Commons)

Perkembangan organisme multiseluler yang semakin kompleks menyiratkan bahwa sel-sel internal bergerak jauh dari lingkungan, sehingga mekanisme difusi sebagai satu-satunya sumber suplai menjadi tidak mencukupi.

Dengan demikian, sistem khusus dikembangkan untuk mendapatkan nutrisi dan gas seperti sistem pencernaan dan sistem pernapasan, serta mekanisme transportasi untuk membawa nutrisi dan gas tersebut lebih dekat ke sel: sistem kardiovaskular.

Untuk menghasilkan energi berupa molekul ATP, sel membutuhkan oksigen. Karena ATP tidak dapat disimpan, ia harus terus-menerus disintesis, yang berarti kebutuhan permanen akan oksigen oleh sel.

Secara evolusioner, hemoglobin muncul sebagai pengangkut gas yang "memecahkan" masalah pengangkutan oksigen dari lingkungan ke sel.

Karakteristik dan struktur

Untuk membahas karakteristik dan struktur oksihemoglobin perlu mengacu pada hemoglobin, karena oksihemoglobin tidak lebih dari hemoglobin yang terikat pada oksigen. Oleh karena itu, selanjutnya karakteristik gabungan dari molekul tersebut ada atau tidaknya gas tersebut akan diuraikan.

Untuk apa hemoglobin?

Hemoglobin diperlukan untuk mengangkut oksigen ke jaringan dalam jumlah dan kecepatan yang diperlukan, mengingat oksigen memiliki kelarutan yang rendah di dalam darah sehingga pengangkutannya melalui difusi tidak akan cukup untuk memasok kebutuhan jaringan.

Seperti apa molekul hemoglobin?

Hemoglobin adalah protein tetrameric (yang memiliki empat subunit), berbentuk bulat dan bermassa molekul 64 kDa.

Empat subunitnya merupakan satu unit fungsional, di mana masing-masing saling mempengaruhi secara timbal balik. Setiap subunit terdiri dari rantai polipeptida, globin, dan kelompok prostetik, kelompok heme atau "heme", yang bertindak sebagai kofaktor dan tidak terdiri dari asam amino; Artinya, ini bukan protein pada dasarnya.

Globin ditemukan dalam dua bentuk: alpha globin dan beta globin. Tetramer hemoglobin terdiri dari sepasang rantai alfa globin (dari 141 asam amino) dan sepasang rantai beta globin (dari 146 asam amino).

Masing-masing dari empat rantai polipeptida terikat pada gugus heme, yang di tengahnya memiliki atom besi dalam keadaan besi (Fe2 +).

Seperti apa kelompok heme itu?

Gugus heme adalah cincin porfirin yang tersusun dari empat cincin pirolik (senyawa heterosiklik aromatik dengan rumus C4H5N) yang dihubungkan oleh jembatan metil. Besi dalam bentuk besi di tengah terikat ke struktur melalui ikatan nitrogen terkoordinasi.

Setiap gugus heme mampu mengikat satu molekul oksigen, sehingga setiap molekul hemoglobin hanya dapat mengikat 4 molekul gas.

Tubuh manusia mengandung sekitar 2,5 x 1013 eritrosit, yang merupakan sel darah yang membuat dan mengangkut hemoglobin. Setiap eritrosit memiliki sekitar 280 juta molekul hemoglobin dan dengan demikian dapat membawa lebih dari 1 miliar molekul oksigen.

Bagaimana oksihemoglobin terbentuk?

Oksihemoglobin terbentuk setelah penyatuan atom oksigen ke setiap atom besi dalam keadaan besi yang ditemukan di setiap kelompok heme dari molekul hemoglobin.

Istilah oksihemoglobin mengacu pada hemoglobin yang teroksigenasi dan tidak teroksidasi secara kimiawi, karena oksihemoglobin tidak kehilangan elektron saat bergabung dengan oksigen dan besi tetap berada dalam keadaan besi.

Oksigenasi menghasilkan perubahan struktur kuaterner molekul, yaitu perubahan konformasi yang dapat ditransmisikan dari rantai globin ke gugus heme dan sebaliknya.

Berapa jumlah oksigen maksimum yang dapat dibawa oleh hemoglobin?

Hemoglobin paling banyak dapat mengikat empat molekul oksigen dalam strukturnya. Jika volume molar gas ideal adalah 22,4 L / mol, maka satu mol hemoglobin (64,500g) akan terikat dengan 89,6 liter oksigen (4 mol O2 x 22,4 L / mol).

Jadi setiap gram hemoglobin harus terikat dengan 1,39 ml O2 menjadi 100% jenuh (89.6L / 64500g x (1000ml / L)).

Dalam praktiknya, tes darah memberikan hasil yang sedikit lebih rendah, karena terdapat sejumlah kecil methemoglobin (hemoglobin teroksidasi) dan karboksihemoglobin (hemoglobin + karbon monoksida (CO)) yang tidak dapat mengikat oksigen.

Mempertimbangkan hal ini, aturan "Hüfner" menyatakan bahwa, di dalam darah, 1g hemoglobin memiliki kapasitas maksimum untuk mengikat oksigen sebesar 1,34ml.

Kurva pengikatan oksihemoglobin

Jumlah molekul oksigen yang dapat mengikat molekul hemoglobin tergantung pada tekanan parsial oksigen atau PO2. Dengan tidak adanya oksigen, hemoglobin terdeoksigenasi, tetapi dengan meningkatnya PO2, jumlah oksigen yang mengikat hemoglobin meningkat.

Proses pengikatan oksigen ke hemoglobin bergantung pada tekanan parsial oksigen. Jika diplot, hasilnya disebut "kurva oksihemoglobin" dan memiliki karakteristik bentuk 'S' atau sigmoid.

Bergantung pada PO2, hemoglobin akan kurang atau lebih mampu untuk "melepaskan" atau "mengantarkan" oksigen yang dibawanya, serta memuatnya.

Misalnya, di wilayah tekanan antara 10 dan 60 mmHg, diperoleh bagian kurva yang paling curam. Dalam kondisi ini, hemoglobin dapat dengan mudah melepaskan O2 dalam jumlah besar. Ini adalah kondisi yang dicapai di jaringan.

Jika PO2 antara 90 dan 100 mmHg (12 sampai 13 kPa), hemoglobin hampir 100% tersaturasi dengan O2; dan bila PO2 arteri 60 mmHg (8 kPa), saturasi dengan O2 masih setinggi 90%.

Di paru-paru inilah kondisi yang berlaku (tekanan antara 60 dan 100 mmHg), dan inilah yang memungkinkan molekul hemoglobin yang ada di eritrosit diisi dengan oksigen.

Bentuk sigmoid yang menarik kurva oksihemoglobin ini memastikan bahwa protein ini berperilaku sebagai pengisi paru-paru yang sangat baik, pengangkut yang sangat efisien dalam darah arteri dan donor O2 yang sangat baik dalam jaringan, sebanding dengan laju metabolisme lokal. yaitu, sesuai permintaan.

Referensi

1. Fox, SI (2006). Fisiologi Manusia Edisi 9 (hlm. 501-502). McGraw-Hill press, New York, AS.
2. Murray, RK, Granner, DK, Mayes, PA, & Rodwell, VW (2014). Biokimia bergambar Harper. McGraw-Hill.
3. Rawn, JD (1998). Biokimia (1989). Burlington, Carolina Utara: Penerbit Neil Patterson (c) N. Lalioti, CP Raptopoulou, A. Terzis, A. Panagiotopoulos, SP Perlepes, E. Manessi-Zoupa, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1327.
4. Robert M. Berne, Matthew N. Levy. (2001) Fisiologi. (Edisi ke-3) Ediciones Harcourt, SA
5. West, JB (1991). Dasar fisiologis praktik kedokteran. Williams & Wilkins