STRUKTUR TERSIER PROTEIN: KARAKTERISTIK UTAMA - BIOLOGI - 2026

The struktur tersier protein adalah konformasi tiga dimensi yang rantai polipeptida memperoleh ketika mereka lipat kembali pada diri mereka sendiri. Konformasi ini muncul melalui interaksi antara rantai samping residu asam amino dari polipeptida. Rantai samping dapat berinteraksi terlepas dari posisinya pada protein.

Karena bergantung pada interaksi antara gugus R, struktur tersier menunjukkan aspek rantai yang tidak berulang, karena gugus ini berbeda untuk setiap residu asam amino. Struktur sekunder, sebaliknya, bergantung pada gugus karboksil dan amino, yang ada di semua asam amino.

Struktur tersier dari protein kinase fosfatase, dengan struktur sekunder pada alpha helix dan beta sheet. Diambil dan diedit dari: A2-33. Diubah oleh Alejandro Porto. .

Beberapa penulis berpendapat bahwa protein berserat memiliki struktur tersier sederhana, namun demikian, penulis lain menunjukkan bahwa struktur ini tipikal protein globular.

Protein berserat

Pada protein berserat, rantai polipeptida tersusun dalam bentuk filamen panjang atau lembaran panjang; mereka umumnya terdiri dari satu jenis struktur sekunder. Struktur sekunder ini, dalam banyak kasus, lebih penting daripada struktur tersier dalam menentukan bentuk protein.

Fungsi biologisnya adalah struktural, memberikan kekuatan dan / atau elastisitas pada organ dan struktur di mana mereka ditemukan, sambil tetap menyatukannya. Semua protein berserat tidak dapat larut dalam air, karena banyaknya residu asam amino hidrofobik yang ada.

Di antara protein berserat ini adalah keratin dan kolagen. Yang pertama ditemukan di jaringan ikat dan dalam struktur seperti rambut, kuku (α-keratins), sisik dan bulu (β-keratin). Kolagen, pada bagiannya, ditemukan di tulang, tendon, dan kulit.

α-Keratins

Protein ini adalah bagian dari apa yang disebut protein filamen perantara, yang memainkan peran penting dalam sitoskeleton organisme multisel. Selain itu, mereka adalah penyusun utama rambut, kuku, wol, tanduk, kuku, dan salah satu protein utama pada kulit hewan.

Struktur molekulnya adalah α heliks. Dua untai α-keratin dapat disusun secara paralel dan melilit satu sama lain dengan gugus R hidrofobiknya berinteraksi satu sama lain. Dengan cara ini, struktur superhelical atau bola dengan belitan kiri dibuat.

Struktur tersier α-keratin sederhana dan didominasi oleh struktur sekunder α-heliks. Di sisi lain, struktur kuaterner juga ada, karena dua molekul berpartisipasi dalam struktur superhelikal, yang berinteraksi melalui ikatan non-kovalen.

β-Keratin

Struktur primernya mirip dengan α-keratin, tetapi struktur sekundernya didominasi oleh lembaran β. Mereka adalah penyusun utama sisik reptilia dan bulu burung.

Kolagen

Protein ini dapat mewakili lebih dari 30% dari total massa protein beberapa hewan. Itu ditemukan di tulang rawan, tulang, tendon, kornea, dan kulit, di antara jaringan lain.

Struktur sekunder kolagen unik, diwakili oleh heliks kidal dengan 3,3 residu asam amino untuk setiap putaran. Tiga rantai heliks tangan kiri (rantai α) membungkus satu sama lain menghasilkan molekul superkoil tangan kanan, yang disebut oleh beberapa penulis tropocollagen.

Molekul tropocollagen bersatu membentuk serat kolagen yang memiliki kekuatan tinggi, lebih unggul dari baja dan sebanding dengan tembaga berkekuatan tinggi.

Protein berserat lainnya

Jenis protein berserat lainnya adalah fibroin dan elastin. Yang pertama terdiri dari lembaran β, terutama terdiri dari glisin, alanin dan serin.

Rantai samping asam amino ini berukuran kecil, sehingga bisa dikemas dengan rapat. Hasilnya adalah serat yang sangat tahan dan sangat sedikit yang dapat diperpanjang.

Pada elastin, pada bagiannya, valin menggantikan serin di antara asam amino penyusun utamanya. Tidak seperti fibroin, elastin sangat dapat diperluas, sesuai dengan namanya. Dalam konstitusi molekul, lisin juga bekerja, yang dapat berpartisipasi dalam ikatan silang yang memungkinkan elastin mendapatkan kembali bentuknya saat tegangan berhenti.

Protein Globular

Protein globular, tidak seperti protein berserat, dapat larut dan umumnya memiliki beberapa jenis struktur sekunder. Namun, dalam hal ini, konformasi tiga dimensi yang mereka peroleh saat melipat dirinya sendiri lebih penting (struktur tersier).

Konformasi tiga dimensi khusus ini memberikan aktivitas biologis spesifik pada setiap protein. Fungsi utama protein ini adalah mengatur, seperti yang terjadi pada enzim.

Karakteristik struktur tersier protein globular

Struktur tersier protein globular memiliki beberapa karakteristik penting:

- Protein Globular kompak berkat pengemasan dengan melipat rantai polipeptida.

- Residu asam amino yang jauh dalam struktur utama rantai polipeptida saling berdekatan, mampu berinteraksi satu sama lain karena adanya lipatan.

- Protein globular yang lebih besar (lebih dari 200 asam amino) dapat memiliki beberapa segmen kompak, tidak bergantung satu sama lain dan dengan fungsi tertentu, dan masing-masing segmen ini disebut domain. Sebuah domain dapat memiliki antara 50 dan 350 residu asam amino.

Struktur tersier mioglobin. Diambil dan diedit dari: Thomas Splettstoesser. Diubah oleh Alejandro Porto. .

Aturan umum pelipatan protein globular

Seperti yang telah ditunjukkan, protein menghadirkan bentuk lipatan tertentu, yang juga memberi mereka karakteristik khusus. Pelipatan ini tidak acak dan disukai baik oleh struktur primer maupun sekunder dan oleh beberapa interaksi non-kovalen, dan ada juga beberapa batasan fisik pada pelipatan, yang beberapa aturannya telah dirumuskan:

- Semua protein globular memiliki pola distribusi yang ditentukan, dengan gugus R hidrofobik diarahkan ke bagian dalam molekul dan residu hidrofilik di lapisan luar. Ini membutuhkan setidaknya dua lapisan struktur sekunder. Loop β-α-β dan simpul α-α dapat menyediakan dua lapisan ini.

- Lembaran β umumnya disusun dalam bentuk gulungan tangan kiri.

- Dalam rantai polipeptida, belokan yang berbeda dapat terjadi untuk berpindah dari satu struktur sekunder ke struktur lainnya, seperti belitan β atau γ, yang dapat membalik arah rantai dengan empat residu asam amino atau kurang.

- Protein Globular memiliki heliks α, lembaran β, belokan, dan segmen yang terstruktur tidak teratur.

Denaturasi protein

Jika protein kehilangan struktur tiga dimensi aslinya (alami), ia kehilangan aktivitas biologisnya dan sebagian besar sifat spesifiknya. Proses ini dikenal dengan nama denaturasi.

Denaturasi dapat terjadi jika kondisi lingkungan alam berubah, misalnya dengan mengubah suhu atau pH. Proses ini tidak dapat diubah pada banyak protein; akan tetapi, yang lain mungkin secara spontan mendapatkan kembali struktur alaminya ketika kondisi lingkungan normal pulih.

Referensi

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biokimia. Edisi ke-3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biokimia Harper. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biokimia. Edisi ke-5. WH Freeman dan Perusahaan.
4. WM Becker, LJ Kleinsmith & J. Hardin (2006) Dunia Sel. Edisi ke-6. Pearson Education Inc.
5. A. Lehninger (1978). Biokimia. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biokimia: Dasar molekuler kehidupan. Edisi ke-3. The McGraw-HiII Companies, Inc.