STRUKTUR SEKUNDER PROTEIN: KARAKTERISTIK - BIOLOGI - 2025

The struktur sekunder protein adalah nama yang konformasi dilipat secara lokal dari beberapa bagian rantai polipeptida didefinisikan. Struktur ini terdiri dari beberapa pola yang diulang-ulang secara teratur.

Ada banyak cara untuk melipat rantai protein. Namun, hanya sedikit dari bentuk ini yang sangat stabil. Di alam, bentuk paling umum yang diambil protein adalah heliks α serta lembar β. Struktur ini dapat dijelaskan dengan sudut ikatan ψ (psi), dan φ (phi) dari residu asam amino.

Diagram dan model bola dan batang alfa heliks protein (struktur sekunder). Diambil dan diedit dari: Alejandro Porto.

Interaksi yang terbentuk antara rantai samping residu asam amino dapat membantu menstabilkan atau, sebaliknya, menggoyahkan struktur sekunder protein. Struktur sekunder dapat diamati pada pembentukan banyak protein berserat.

Sejarah

Pada 30-an abad yang lalu, William Atsbury, yang bekerja dengan sinar-X, menemukan bahwa protein rambut, serta protein bulu landak, memiliki segmen dalam strukturnya yang berulang secara teratur.

Berdasarkan hasil ini, dan dengan pengetahuan tentang pentingnya ikatan hidrogen dalam orientasi gugus kutub ikatan peptida, William Pauling dan kolaborator, oleh karena itu, secara hipotetis menentukan kemungkinan konformasi reguler yang dapat dimiliki protein.

Pauling dan kolaboratornya, pada dekade 50-an, menetapkan beberapa dalil yang harus dipenuhi dalam ikatan rantai polipeptida, di antaranya, dan pertama-tama, bahwa dua atom tidak dapat saling mendekati pada jarak yang kurang dari mereka. masing-masing radio Van der Waals.

Mereka juga menunjukkan bahwa ikatan non-kovalen diperlukan untuk menstabilkan pelipatan rantai.

Berdasarkan dalil ini dan pengetahuan sebelumnya, dan dengan menggunakan model molekuler, mereka mampu menggambarkan beberapa konformasi reguler protein, termasuk yang kemudian terbukti paling sering di alam, seperti α heliks dan lembar β. .

Α heliks

Ini adalah struktur sekunder paling sederhana, di mana rantai polipeptida disusun dalam bentuk yang digulung dan dipadatkan di sekitar sumbu imajiner. Selanjutnya rantai samping masing-masing asam amino menonjol dari tulang punggung heliks ini.

Asam amino dalam hal ini disusun sedemikian rupa sehingga memiliki sudut ikatan ψ sebesar -45 ° hingga -50 °, dan φ sebesar -60 °. Sudut ini mengacu pada ikatan antara α-karbon dan oksigen dari karbonil dan ikatan antara nitrogen dan α-karbon masing-masing asam amino.

Selain itu, para ilmuwan telah menentukan bahwa untuk setiap putaran residu asam amino α heliks 3.6 hadir dan putaran ini selalu dekstrorotatori dalam protein. Selain menjadi struktur yang paling sederhana, α-heliks adalah bentuk utama dalam α-keratin, dan sekitar 25% asam amino dalam protein globular mengadopsi struktur ini.

Α heliks distabilkan karena banyaknya ikatan hidrogen. Jadi, di setiap putaran heliks, tiga atau empat tautan jenis ini dibuat.

Dalam ikatan hidrogen, nitrogen dari ikatan peptida dan atom oksigen dari gugus karbonil dari asam amino keempat berikutnya berinteraksi, ke arah sisi terminal-amino dari rantai tersebut.

Para ilmuwan telah menunjukkan bahwa α-helix dapat dibentuk dari rantai polipeptida yang terdiri dari asam L- atau D-amino, asalkan semua asam amino memiliki konfigurasi stereoisomer yang sama. Selain itu, asam amino-L alami dapat membentuk α-heliks dengan belokan ke kanan dan ke kiri.

Namun, tidak semua polipeptida dapat membentuk heliks-α yang stabil, karena struktur utamanya memengaruhi stabilitasnya. Rantai R dari beberapa asam amino dapat mengganggu kestabilan struktur, mencegah konformasi heliks α.

Β lembar

Dalam lembaran β, atau lembaran terlipat β, masing-masing residu asam amino memiliki rotasi 180 ° sehubungan dengan residu asam amino sebelumnya. Dengan cara ini, hasilnya adalah kerangka rantai polipeptida tetap memanjang dan dalam bentuk zigzag atau akordeon.

Rantai polipeptida yang dilipat akordeon dapat ditempatkan berdekatan satu sama lain dan menghasilkan ikatan hidrogen linier antara kedua rantai.

Dua rantai polipeptida yang berdekatan dapat diatur secara paralel, yaitu, keduanya dapat diorientasikan pada arah amino-karboksil, membentuk lembaran-β paralel; atau mereka mungkin terletak di arah yang berlawanan, lembaran β antiparalel kemudian dibentuk.

Rantai samping residu asam amino yang berdekatan menonjol dari tulang punggung rantai ke arah yang berlawanan, menghasilkan pola yang bergantian. Beberapa struktur protein membatasi jenis asam amino dari struktur β.

Misalnya, dalam protein padat, asam amino rantai R pendek, seperti glisin dan alanin, lebih sering pada permukaan kontaknya.

Lembar β dari struktur sekunder protein. Diambil dan diedit dari: Preston Manor School + JFL.

Konformasi lain dari struktur sekunder

Baling-baling 3

Struktur ini dicirikan dengan menghadirkan 3 residu asam amino per giliran, sebagai ganti 3,6 yang disajikan oleh α heliks dan loop ikatan hidrogen yang terdiri dari 10 elemen. Struktur ini telah diamati pada beberapa protein, tetapi sifatnya tidak terlalu umum.

Π heliks

Struktur ini, sebaliknya, memiliki 4,4 residu asam amino per putaran spiral dan ikatan hidrogen beranggota 16 orang. Meskipun konfigurasi ini secara sterik mungkin, namun belum pernah diamati di alam.

Penyebab yang mungkin dari hal ini mungkin karena pusat berongga, terlalu besar untuk memungkinkan gaya Van der Waals bekerja, yang akan membantu menstabilkan struktur, namun terlalu kecil untuk memungkinkan lewatnya molekul air.

Struktur super sekunder

Struktur supersecondary adalah kombinasi dari struktur sekunder α-heliks dan β-folded sheets. Struktur ini dapat terjadi pada banyak protein globular. Ada berbagai kemungkinan kombinasi, yang masing-masing memiliki karakteristiknya sendiri.

Beberapa contoh struktur supersekunder adalah: unit βαβ, di mana dua lembar β paralel dihubungkan dengan segmen α-helix; unit αα, dicirikan oleh dua heliks α yang berurutan tetapi dipisahkan oleh segmen non-heliks, terkait dengan kompatibilitas rantai sampingnya.

Beberapa lembar-β dapat dilipat dengan sendirinya memberikan konfigurasi β-barel, sementara lembar-β antiparalel yang terlipat dengan sendirinya membentuk struktur sekunder yang disebut kunci Yunani.

Referensi

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biokimia. Edisi ke-3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biokimia Harper. Appleton & Lange.
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biokimia. Edisi ke-5. WH Freeman dan Perusahaan.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlas Warna Biokimia. Edisi ke-2. Tema.
5. A. Lehninger (1978). Biokimia. Ediciones Omega, SA
6. T. McKee & JR McKee (2003). Biokimia: Dasar molekuler kehidupan. 3 ^rd edition. The McGraw-HiII Companies, Inc.