STRUKTUR UTAMA PROTEIN: KARAKTERISTIK - BIOLOGI - 2025

The struktur primer protein adalah urutan asam amino polipeptida atau polipeptida yang membuat mereka diatur. Protein adalah biopolimer yang terdiri dari monomer asam α-amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Setiap protein memiliki urutan yang ditentukan dari asam amino ini.

Protein melakukan berbagai macam fungsi biologis, termasuk membentuk dan menjaga integritas sel melalui sitoskeleton, melindungi tubuh dari zat asing melalui antibodi, dan mengkatalisasi reaksi kimia dalam tubuh melalui enzim.

Struktur protein primer, sekunder, tersier dan kuaterner, konformasi tiga dimensi. Diambil dan diedit dari: Alejandro Porto.

Saat ini, penentuan komposisi protein dan urutan asam amino tersusun (sekuensing) lebih cepat dari tahun lalu. Informasi ini disimpan dalam database elektronik internasional, yang dapat diakses melalui internet (GenBank, PIR, antara lain).

Asam amino

Asam amino adalah molekul yang mengandung gugus amino dan gugus asam karboksilat. Dalam kasus asam α-amino, mereka memiliki atom karbon pusat (karbon α) yang menjadi tempat ikatan gugus amino dan gugus karboksil, selain atom hidrogen dan gugus R khusus, yang disebut rantai samping.

Karena konfigurasi α-karbon ini, asam amino yang terbentuk, yang dikenal sebagai asam α-amino, adalah kiral. Dua bentuk dihasilkan yang merupakan bayangan cermin satu sama lain dan disebut enansiomer L dan D.

Semua protein pada makhluk hidup terdiri dari 20 asam amino α dengan konfigurasi L. Rantai samping dari 20 asam amino ini berbeda dan memiliki keragaman kelompok kimia yang besar.

Pada dasarnya, asam α-amino dapat dikelompokkan (sewenang-wenang) bergantung pada jenis rantai sampingnya dengan cara berikut.

Asam amino alifatik

Dalam kelompok ini terdapat, menurut beberapa penulis, Glycine (Gli), Alanine (Ala), Valine (Val), Leucine (Leu) dan Isoleucine (Ile). Penulis lain juga termasuk Metionin (Met) dan Prolin (Pro).

Asam amino dengan rantai samping yang mengandung hidroksil atau belerang

Ini mengandung Serine (Ser), Cysteine ​​(Cys), Treonine (Thr) dan juga Methionine. Menurut beberapa penulis, grup tersebut hanya boleh menyertakan Ser dan Thr.

Asam amino siklik

Hanya terdiri dari Prolin, yang, seperti telah disebutkan, dimasukkan oleh penulis lain di antara asam amino alifatik.

Asam amino aromatik

Fenilalanin (Phe), Tirosin (Tyr) dan Triptofan (Trp).

Asam amino dasar

Histidin (Nya), Lisin (Lys) dan Arginin (Arg)

Asam amino asam dan amida-nya

Ini mengandung asam Aspartik (Asp) dan Glutamat (Glu) dan juga amida Aspargine (Asn) dan Glutamine (Gln). Beberapa penulis memisahkan kelompok terakhir ini menjadi dua; di satu sisi asam amino yang asam (dua yang pertama), dan di sisi lain yang mengandung karboksilamida (dua sisanya).

Ikatan peptida

Asam amino dapat dihubungkan satu sama lain melalui ikatan peptida. Ikatan ini, juga disebut ikatan amida, dibentuk antara gugus α-amino dari satu asam amino dan gugus α-karboksil dari yang lain. Penyatuan ini terbentuk dengan hilangnya molekul air.

Penyatuan antara dua asam amino menghasilkan pembentukan dipeptida, dan jika asam amino baru ditambahkan, tripeptida, tetrapeptida, dan sebagainya dapat dibentuk secara berurutan.

Polipeptida yang terdiri dari sejumlah kecil asam amino umumnya disebut oligopeptida, dan jika jumlah asam aminonya tinggi, maka disebut polipeptida.

Setiap asam amino yang ditambahkan ke rantai polipeptida melepaskan satu molekul air. Porsi asam amino yang kehilangan H + atau OH- selama pengikatan disebut residu asam amino.

Sebagian besar rantai oligopeptida dan polipeptida ini akan memiliki, di satu ujung, gugus terminal-amino (terminal-N), dan di ujung lainnya sebuah karboksil terminal (terminal-C). Selain itu, senyawa ini dapat mengandung banyak gugus yang dapat terionisasi di antara rantai samping dari residu asam amino yang menyusunnya. Karena itu, mereka dianggap poliampolit.

Pembentukan ikatan peptida antara dua asam amino. Diambil dan diedit dari: Alejandro Porto.

Urutan asam amino

Setiap protein memiliki urutan tertentu dari residu asam aminonya. Urutan inilah yang dikenal sebagai struktur utama protein.

Setiap protein individu di setiap organisme adalah spesies tertentu. Artinya, mioglobin manusia identik dengan manusia lain, tetapi memiliki perbedaan kecil dengan mioglobin mamalia lain.

Jumlah dan jenis asam amino yang dikandung protein sama pentingnya dengan lokasi asam amino ini dalam rantai polipeptida. Untuk memahami protein, ahli biokimia pertama-tama harus mengisolasi dan memurnikan setiap protein tertentu, kemudian melakukan analisis kandungan asam amino, dan terakhir menentukan urutannya.

Untuk mengisolasi dan memurnikan protein terdapat beberapa cara, di antaranya adalah: sentrifugasi, kromatografi, filtrasi gel, dialisis dan ultrafiltrasi, serta penggunaan sifat kelarutan protein yang diteliti.

Penentuan asam amino yang ada dalam protein dilakukan dengan mengikuti tiga langkah. Yang pertama adalah memutuskan ikatan peptida dengan hidrolisis. Selanjutnya, berbagai jenis asam amino dalam campuran tersebut dipisahkan; dan terakhir, setiap jenis asam amino yang diperoleh dihitung.

Untuk menentukan struktur utama protein, metode yang berbeda dapat digunakan; tetapi saat ini yang paling banyak digunakan adalah metode Edman, yang pada dasarnya terdiri dari menandai dan memisahkan asam amino terminal-N dari rantai secara berulang-ulang, dan mengidentifikasi setiap asam amino yang dilepaskan secara individual.

Pengodean protein

Struktur utama protein dikodekan dalam gen organisme. Informasi genetik terkandung dalam DNA, tetapi untuk terjemahannya menjadi protein, ia harus ditranskripsi terlebih dahulu menjadi molekul mRNA. Setiap triplet nukleotida (kodon) mengkode asam amino.

Karena terdapat 64 kemungkinan kodon dan hanya 20 asam amino yang digunakan dalam pembentukan protein, setiap asam amino dapat dikodekan oleh lebih dari satu kodon. Hampir semua makhluk hidup menggunakan kodon yang sama untuk mengkode asam amino yang sama. Oleh karena itu, kode genetik dianggap sebagai bahasa yang hampir universal.

Dalam kode ini, ada kodon yang digunakan untuk memulai dan juga menghentikan penerjemahan polipeptida. Kodon stop tidak mengkode asam amino apa pun, tetapi menghentikan translasi di ujung-C rantai, dan diwakili oleh triplet UAA, UAG, dan UGA.

Di sisi lain, kodon AUG biasanya berfungsi sebagai sinyal start dan juga kode untuk metionin.

Setelah penerjemahan, protein dapat mengalami beberapa pemrosesan atau modifikasi, seperti pemendekan melalui fragmentasi, untuk mencapai konfigurasi akhirnya.

Referensi

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern. 2002. Biokimia. Edisi ^ke- 3 . Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell. 1996. Harper's Biochemestry. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (nd). Biokimia. Edisi ^ke- 5 . WH Freeman dan Perusahaan.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlas Warna Biokimia. 2 ^nd edition. Tema.
5. A. Lehninger (1978). Biokimia. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biokimia. WH Freeman and Company, New York.