STRUKTUR KUARTER PROTEIN: KARAKTERISTIK - BIOLOGI - 2025

The Struktur kuartener protein mendefinisikan hubungan spasial antara masing-masing subunit polipeptida mereka bergabung dengan pasukan non-kovalen. Dalam protein polimer, masing-masing rantai polipeptida yang menyusunnya disebut subunit atau protomer.

Protein dapat terdiri dari satu (monomer), dua (dimer), beberapa (oligomeric), atau banyak protomer (polimerik). Protomer ini dapat memiliki struktur molekul yang mirip atau sangat berbeda. Dalam kasus pertama, mereka disebut protein homotipik dan dalam kasus kedua, heterotipik.

Contoh struktur kuaterner dari protein antigen inti sel yang berproliferasi. Diambil dan diedit dari: Thomas Shafee.

Dalam notasi ilmiah, ahli biokimia menggunakan huruf Yunani subskrip untuk menggambarkan komposisi protomer protein. Misalnya, protein homotipe tetramerik diberi tanda α ₄ , sedangkan protein tetramerik yang terdiri dari dua dimer berbeda diberi tanda α ₂ β ₂ .

Struktur protein

Protein adalah molekul kompleks yang memiliki konfigurasi tiga dimensi yang berbeda. Konfigurasi ini unik untuk setiap protein dan memungkinkannya menjalankan fungsi yang sangat spesifik. Tingkatan organisasi struktural protein adalah sebagai berikut.

Struktur primer

Ini mengacu pada urutan di mana asam amino yang berbeda diatur dalam rantai polipeptida. Urutan ini diberikan oleh urutan DNA yang mengkode protein tersebut.

Struktur sekunder

Kebanyakan protein tidak sepenuhnya diperpanjang rantai panjang asam amino, melainkan memiliki daerah yang secara teratur terlipat menjadi heliks atau lembaran. Pelipatan inilah yang disebut struktur sekunder.

Struktur tersier

Area terlipat dari struktur sekunder dapat, pada gilirannya, dilipat dan dirakit menjadi struktur yang lebih kompak. Lipatan terakhir inilah yang memberi protein bentuk tiga dimensinya.

Struktur kuarter

Pada protein yang dibentuk oleh lebih dari satu subunit, struktur kuaterner merupakan hubungan spasial yang ada diantara setiap subunit, yang dihubungkan oleh ikatan non kovalen.

Struktur protein primer, sekunder, tersier dan kuaterner, konformasi tiga dimensi. Diambil dan diedit dari: Alejandro Porto.

Stabilitas struktur kuarter

Struktur tiga dimensi protein distabilkan oleh interaksi lemah atau non-kovalen. Meskipun ikatan atau interaksi ini jauh lebih lemah daripada ikatan kovalen normal, ikatan atau interaksi ini sangat banyak dan efek kumulatifnya sangat kuat. Di sini kita akan melihat beberapa interaksi yang paling umum.

Interaksi hidrofobik

Beberapa asam amino mengandung rantai samping hidrofobik. Ketika protein memiliki asam amino ini, pelipatan molekul memerintahkan rantai samping ini menuju bagian dalam protein dan melindunginya dari air. Sifat dari rantai samping yang berbeda berarti bahwa rantai samping tersebut berkontribusi dalam berbagai cara terhadap efek hidrofobik.

Interaksi Van der Waals

Interaksi ini terjadi ketika molekul atau atom yang tidak terhubung oleh ikatan kovalen menjadi terlalu dekat satu sama lain, dan karena itu orbital elektronik terluar mereka mulai tumpang tindih.

Pada saat itu, gaya tolak dibentuk di antara atom-atom ini yang tumbuh sangat cepat saat pusatnya masing-masing mendekat. Inilah yang disebut 'gaya van der Waals'.

Interaksi muat-muat

Ini adalah interaksi elektrostatis yang terjadi antara sepasang partikel bermuatan. Dalam protein, jenis interaksi ini terjadi, baik karena muatan listrik bersih protein, maupun muatan individu ion yang terkandung di dalamnya. Jenis interaksi ini terkadang disebut jembatan garam.

Ikatan hidrogen

Ikatan hidrogen terbentuk antara atom hidrogen yang terikat secara kovalen ke kelompok donor ikatan hidrogen dan sepasang elektron bebas yang termasuk dalam kelompok akseptor ikatan.

Jenis ikatan ini sangat penting, karena sifat dari banyak molekul, termasuk air dan molekul biologis, sebagian besar disebabkan oleh ikatan hidrogen. Ini berbagi sifat ikatan kovalen (elektron dibagi) dan juga interaksi non-kovalen (interaksi muatan-muatan).

Interaksi dipol

Dalam molekul, termasuk protein, yang tidak memiliki muatan bersih, pengaturan muatan internalnya yang tidak seragam dapat terjadi, dengan satu ekstrim sedikit lebih negatif dari yang lain. Inilah yang dikenal sebagai dipol.

Kondisi dipolar molekul ini bisa permanen, tetapi bisa juga diinduksi. Dipol dapat tertarik ke ion atau dipol lain. Jika dipol permanen, interaksi memiliki cakupan yang lebih besar dibandingkan dengan dipol yang diinduksi.

Selain interaksi non-kovalen ini, beberapa protein oligomer menstabilkan struktur kuaternernya melalui sejenis ikatan kovalen, yaitu ikatan disulfida. Ini ditetapkan antara kelompok sulfhidril dari sistein dari protomer yang berbeda.

Ikatan disulfida juga membantu menstabilkan struktur sekunder protein, tetapi dalam hal ini, mereka menghubungkan residu sisteinil dalam polipeptida yang sama (ikatan disulfida intrapolipeptida).

Interaksi antar protomer

Seperti disebutkan di atas, pada protein yang terdiri dari beberapa subunit atau protomer, subunit ini bisa serupa (homotypic) atau berbeda (heterotypic).

Interaksi homotipe

Subunit yang menyusun protein adalah rantai polipeptida asimetris. Namun, dalam interaksi homotip, subunit ini dapat berasosiasi dengan cara berbeda, mencapai jenis simetri yang berbeda.

Kelompok yang berinteraksi dari masing-masing protomer umumnya terletak pada posisi yang berbeda, itulah sebabnya mereka disebut interaksi heterolog. Interaksi heterolog antara subunit yang berbeda kadang-kadang terjadi sedemikian rupa sehingga setiap subunit dipelintir sehubungan dengan subunit sebelumnya, sehingga dapat mencapai struktur heliks.

Pada kesempatan lain interaksi terjadi sedemikian rupa sehingga kelompok subunit yang ditentukan diatur di sekitar satu atau lebih sumbu simetri, dalam apa yang dikenal sebagai simetri kelompok titik. Ketika ada beberapa sumbu simetri, setiap subunit berputar sehubungan dengan tetangganya 360 ° / n (di mana n mewakili jumlah sumbu).

Di antara jenis-jenis simetri yang diperoleh dengan cara ini adalah, misalnya, heliks, kubik, dan ikosahedral.

Ketika dua subunit berinteraksi melalui sumbu biner, setiap unit berputar 180 ° terhadap yang lain, di sekitar sumbu itu. Simetri ini dikenal sebagai simetri C ₂ . Di dalamnya, situs interaksi di setiap subunit identik; dalam hal ini, kami tidak berbicara tentang interaksi heterolog, melainkan interaksi isolog.

Jika sebaliknya, hubungan antara dua komponen dimer bersifat heterolog, maka akan diperoleh dimer asimetris.

Interaksi heterotipik

Subunit yang berinteraksi dalam protein tidak selalu memiliki sifat yang sama. Ada protein yang terdiri dari dua belas atau lebih subunit yang berbeda.

Interaksi yang menjaga stabilitas protein sama dengan interaksi homotipe, tetapi molekul asimetris lengkap umumnya diperoleh.

Hemoglobin, misalnya, adalah tetramer yang memiliki dua pasang subunit berbeda (α ₂ β ₂ ).

Struktur kuarter dari hemoglobin. Diambil dan diedit dari: Benjah-bmm27. Diubah oleh Alejandro Porto. .

Referensi

1. CK Mathews, KE van Holde & KG Ahern (2002). Biokimia. Edisi ke-3. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. RK Murray, P. Mayes, DC Granner & VW Rodwell (1996). Biokimia Harper. Appleton & Lange
3. JM Berg, JL Tymoczko & L. Stryer (2002). Biokimia. Edisi ke-5. WH Freeman dan Perusahaan.
4. J. Koolman & K.-H. Roehm (2005). Atlas Warna Biokimia. Edisi ke-2. Tema.
5. A. Lehninger (1978). Biokimia. Ediciones Omega, SA
6. L. Stryer (1995). Biokimia. WH Freeman and Company, New York.