ENZIM: CARA KERJANYA DAN CONTOH - BIOLOGI - 2025

Sebuah enzim , katalis biologis atau biokatalis adalah molekul, umumnya asal protein, yang memiliki kemampuan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi dalam makhluk hidup. Molekul protein katalitik adalah enzim, dan yang bersifat RNA adalah ribozim.

Dengan tidak adanya enzim, sejumlah besar reaksi yang terjadi di dalam sel dan yang memungkinkan kehidupan tidak dapat terjadi. Ini bertanggung jawab untuk mempercepat proses dengan urutan besarnya mendekati 10 ⁶ - dan dalam beberapa kasus jauh lebih tinggi.

Diagram skematis dari persimpangan kunci-kunci dari kompleks enzim-substrat. Sumber: Competitive_inhibition_es.svg: * Competitive_inhibition.svg: Disusun oleh Jerry Crimson Mann, dimodifikasi oleh TimVickers, vektorisasi karya Fvasconcellosderivatif: Retama (bicara) karya turunan: Bekerr

Katalisis

Katalis adalah molekul yang mampu mengubah laju reaksi kimia tanpa dikonsumsi dalam reaksi tersebut.

Reaksi kimia melibatkan energi: molekul awal yang terlibat dalam reaksi atau reaktan dimulai dengan satu derajat energi. Sejumlah energi tambahan diserap untuk mencapai "keadaan transisi". Selanjutnya, energi dilepaskan bersama produk.

Perbedaan energi antara reaktan dan produk dinyatakan sebagai ∆G. Jika tingkat energi produk lebih tinggi dari reaktan, reaksinya bersifat endergonik dan tidak spontan. Sebaliknya, jika energi produk lebih rendah, reaksinya bersifat eksergonik dan spontan.

Akan tetapi, hanya karena sebuah reaksi bersifat spontan tidak berarti bahwa reaksi tersebut akan terjadi dengan kecepatan yang cukup tinggi. Kecepatan reaksi bergantung pada ∆G * (tanda bintang mengacu pada energi aktivasi).

Pembaca harus mengingat konsep-konsep ini untuk memahami cara kerja enzim.

Enzim

Apa itu Enzim?

Enzim adalah molekul biologis dengan kompleksitas luar biasa, terutama terdiri dari protein. Protein, pada gilirannya, adalah rantai panjang asam amino.

Salah satu karakteristik enzim yang paling menonjol adalah spesifisitasnya pada molekul target - molekul ini disebut substrat.

Karakteristik enzim

Enzim ada dalam berbagai bentuk. Beberapa seluruhnya terdiri dari protein, sementara yang lain memiliki daerah non-protein yang disebut kofaktor (logam, ion, molekul organik, dll.).

Jadi, apoenzim adalah enzim tanpa kofaktornya, dan kombinasi apoenzim dan kofaktornya disebut holoenzim.

Mereka adalah molekul dengan ukuran yang sangat besar. Namun, hanya situs kecil pada enzim yang terlibat langsung dalam reaksi dengan substrat, dan wilayah ini adalah situs aktif.

Ketika reaksi dimulai, enzim menggunakan substratnya seperti kunci yang mengunci (model ini adalah penyederhanaan dari proses biologis yang sebenarnya, tetapi berfungsi untuk menggambarkan proses).

Semua reaksi kimia yang terjadi di tubuh kita dikatalisasi oleh enzim. Faktanya, jika molekul-molekul ini tidak ada, kita harus menunggu ratusan atau ribuan tahun hingga reaksi selesai. Oleh karena itu, pengaturan aktivitas enzim harus dikontrol dengan cara yang sangat spesifik.

Tata nama dan klasifikasi enzim

Saat kita melihat molekul yang namanya diakhiri dengan –ase, kita bisa yakin bahwa itu adalah enzim (walaupun ada pengecualian untuk aturan ini, seperti tripsin). Ini adalah konvensi penamaan untuk enzim.

Ada enam tipe dasar enzim: oksidoreduktase, transferase, hidrolase, lyase, isomerase, dan ligase; bertanggung jawab atas: reaksi redoks, transfer atom, hidrolisis, penambahan ikatan rangkap, isomerisasi dan penyatuan molekul.

Bagaimana cara kerja enzim?

Pada bagian katalisis telah disebutkan bahwa kecepatan reaksi bergantung pada nilai ∆G *. Semakin tinggi nilai ini, semakin lambat reaksinya. Enzim bertanggung jawab untuk menurunkan parameter ini - sehingga meningkatkan kecepatan reaksi.

Perbedaan antara produk dan reaktan tetap identik (enzim tidak mempengaruhinya), seperti halnya distribusinya. Enzim memfasilitasi pembentukan keadaan transisi.

Penghambat enzim

Dalam konteks studi enzim, inhibitor adalah zat yang mampu menurunkan aktivitas katalis. Mereka diklasifikasikan menjadi dua jenis: inhibitor kompetitif dan non-kompetitif. Jenis yang pertama bersaing dengan media dan yang lainnya tidak.

Umumnya proses penghambatan bersifat reversibel, meskipun beberapa penghambat dapat tetap melekat pada enzim hampir secara permanen.

Contoh

Ada sejumlah besar enzim di dalam sel kita - dan di dalam sel semua makhluk hidup. Namun, yang paling terkenal adalah mereka yang berpartisipasi dalam jalur metabolisme seperti glikolisis, siklus Krebs, dan rantai transpor elektron, antara lain.

Succinate dehydrogenase adalah enzim tipe oksidoreduktase yang mengkatalisis oksidasi suksinat. Dalam hal ini, reaksinya melibatkan hilangnya dua atom hidrogen.

Perbedaan antara Katalis Biologis (Enzim) dan Katalis Kimia

Ada katalis kimia yang, seperti katalis biologis, meningkatkan kecepatan reaksi. Namun, ada perbedaan mencolok antara kedua jenis molekul tersebut.

Reaksi yang dikatalisasi oleh enzim terjadi lebih cepat

Pertama, enzim mampu meningkatkan kecepatan reaksi dengan besaran mendekati 10 ⁶ sampai 10 ¹² . Katalis kimia juga meningkatkan kecepatan, tetapi hanya dengan beberapa kali lipat.

Kebanyakan enzim bekerja dalam kondisi fisiologis

Karena reaksi biologis dilakukan di dalam makhluk hidup, kondisi optimalnya mengelilingi nilai fisiologis suhu dan pH. Kimiawan, pada bagian mereka, membutuhkan kondisi suhu, tekanan dan keasaman yang drastis.

Kekhususan

Enzim sangat spesifik dalam reaksi yang mereka kataliskan. Dalam kebanyakan kasus, mereka hanya bekerja dengan satu atau beberapa media. Kekhususan juga berlaku untuk jenis produk yang mereka hasilkan. Kisaran substrat untuk katalis kimia jauh lebih luas.

Gaya yang menentukan spesifisitas interaksi antara enzim dan substratnya sama yang menentukan konformasi protein itu sendiri (interaksi Van der Waals, elektrostatis, ikatan hidrogen, dan hidrofobik).

Regulasi enzim tepat

Akhirnya, enzim memiliki kapasitas pengaturan yang lebih besar dan aktivitasnya bervariasi sesuai dengan konsentrasi zat yang berbeda di dalam sel.

Mekanisme pengaturan meliputi kontrol alosterik, modifikasi kovalen enzim, dan variasi jumlah enzim yang disintesis.

Referensi

1. Berg, JM, Stryer, L., & Tymoczko, JL (2007). Biokimia. Saya terbalik.
2. Campbell, MK, & Farrell, SO (2011). Biokimia. Edisi keenam. Thomson. Brooks / Cole.
3. Devlin, TM (2011). Buku teks biokimia. John Wiley & Sons.
4. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biokimia: teks dan atlas. Panamerican Medical Ed.
5. Mougios, V. (2006). Latihan biokimia. Kinetika Manusia.
6. Müller-Esterl, W. (2008). Biokimia. Dasar-dasar untuk kedokteran dan ilmu kehidupan. Saya terbalik.
7. Poortmans, JR (2004). Prinsip latihan biokimia. Karger.
8. Voet, D., & Voet, JG (2006). Biokimia. Panamerican Medical Ed.