The katalase merupakan enzim oksidoreduktase (H2O2: H2O2 oksidoreduktase) didistribusikan secara luas di alam. Ia mengkatalisis, dalam berbagai jaringan dan tipe sel, reaksi "pemecahan" hidrogen peroksida menjadi molekul oksigen dan air.
Pengamatan pertama dari jenis enzim ini berasal dari awal tahun 1810-an, tetapi pada tahun 1901 Loew menyadari bahwa katalase ada di hampir semua organisme hidup yang ada dan di banyak jenis sel yang berbeda.
Struktur molekul enzim Katalase (Sumber: Vossman via Wikimedia Commons)
Enzim ini, yang sangat penting untuk pemeliharaan integritas sel dan pengatur utama metabolisme hidrogen peroksida, merupakan faktor fundamental untuk dapat menegaskan bahwa di alam terdapat enzim yang bekerja pada substrat tertentu.
Mamalia dan organisme lain memiliki enzim katalase yang juga dapat berperilaku sebagai peroksidase, yang mengkatalis reaksi redoks dari berbagai substrat menggunakan hidrogen peroksida.
Pada kebanyakan eukariota, enzim katalase ditemukan terutama di organel subseluler yang dikenal sebagai "peroksisom", dan pada manusia ada banyak kondisi patologis yang berkaitan dengan kekurangan enzim ini.
karakteristik
Aktivitas enzim seperti katalase dapat sangat bervariasi tergantung pada jenis jaringan yang dipertimbangkan. Pada mamalia, misalnya, aktivitas katalase signifikan baik di ginjal dan hati, dan jauh lebih rendah di jaringan ikat.
Jadi, katalase pada mamalia terutama terkait dengan semua jaringan yang menunjukkan metabolisme aerobik yang signifikan.
Mamalia memiliki katalase di mitokondria dan peroksisom, dan di kedua kompartemen mereka adalah enzim yang terkait dengan membran organel. Sebaliknya, pada eritrosit, aktivitas katalase dikaitkan dengan enzim yang dapat larut (ingat bahwa eritrosit memiliki sedikit organel internal).
Katalase adalah enzim dengan bilangan perputaran tinggi atau konstanta katalitik (sangat cepat dan efisien) dan reaksi umum yang dikatalisnya adalah sebagai berikut:
2H2O2 → 2H2O + O2
Di hadapan konsentrasi rendah hidrogen peroksida, katalase mamalia, misalnya, berperilaku seperti oksidase, sebagai gantinya menggunakan oksigen molekuler (O2) untuk mengoksidasi molekul seperti indole dan β-phenylethylamine, prekursor asam amino triptofan dan neurotransmitter, masing-masing.
Beberapa penghambat kompetitif dari aktivitas katalase saat ini dikenal, terutama natrium azida dan 3-aminotriazol. Azida, dalam bentuk anioniknya, adalah penghambat kuat protein lain dengan gugus heme dan digunakan untuk menghilangkan atau mencegah pertumbuhan mikroorganisme dalam kondisi berbeda.
Struktur
Pada manusia, katalase dikodekan oleh gen 34 kb yang memiliki 12 intron dan 13 ekson dan mengkode protein asam amino 526.
Sebagian besar katalase yang dipelajari adalah enzim tetrameric dengan berat molekul mendekati 240 kDa (60 kDa untuk setiap subunit) dan setiap monomer dikaitkan dengan kelompok prostetik hemin atau ferroprotoporphyrin.
Strukturnya terdiri dari empat domain yang terdiri dari struktur sekunder yang dibentuk oleh heliks alfa dan lembaran terlipat beta, dan penelitian yang dilakukan pada enzim hati manusia dan sapi telah menunjukkan bahwa protein ini terikat pada empat molekul NADPH.
Molekul NADPH ini tampaknya tidak penting untuk aktivitas enzimatis katalase (untuk produksi air dan oksigen dari hidrogen peroksida), tetapi tampaknya terkait dengan penurunan kerentanan enzim ini terhadap konsentrasi tinggi enzim tersebut. substrat beracun.
Domain dari setiap subunit dalam katalase manusia adalah:
-A lengan N-terminal diperpanjang non-globular, yang berfungsi untuk stabilisasi struktur kuaterner
-A β-barrel dari delapan lembar antiparallel β-folded, yang menyumbangkan beberapa residu pengikatan lateral ke kelompok heme
-Domain "amplop" yang mengelilingi domain luar, termasuk grup heme dan, akhirnya
-Domain dengan struktur alfa heliks
Keempat subunit, dengan empat domain ini, bertanggung jawab untuk pembentukan saluran panjang yang ukurannya sangat penting untuk mekanisme pengenalan hidrogen peroksida oleh enzim (yang menggunakan asam amino seperti histidin, asparagin, glutamin, dan asam aspartat untuk Itu).
fitur
Menurut beberapa penulis, katalase memenuhi dua fungsi enzimatik:
-Dekomposisi hidrogen peroksida menjadi air dan oksigen molekuler (sebagai peroksidase spesifik).
-Oksidasi donor proton, seperti metanol, etanol, banyak fenol dan asam format, menggunakan satu mol hidrogen peroksida (sebagai peroksidase nonspesifik).
-Dalam eritrosit, sejumlah besar katalase tampaknya memainkan peran penting dalam perlindungan hemoglobin terhadap zat pengoksidasi, seperti hidrogen peroksida, asam askorbat, metilhidrazin dan lain-lain.
Enzim yang ada dalam sel-sel ini bertanggung jawab untuk pertahanan jaringan lain dengan sedikit aktivitas katalase terhadap hidrogen peroksida konsentrasi tinggi.
-Beberapa serangga seperti kumbang pengebom menggunakan katalase sebagai mekanisme pertahanan, karena mereka menguraikan hidrogen peroksida dan menggunakan produk oksigen gas dari reaksi ini untuk mendorong pelepasan air dan senyawa kimia lainnya dalam bentuk uap.
-Dalam tumbuhan, katalase (juga hadir dalam peroksisom) adalah salah satu komponen mekanisme fotorespirasi, di mana fosfoglikolat yang dihasilkan oleh enzim RuBisCO digunakan untuk produksi 3-fosfogliserat.
Patologi terkait pada manusia
Sumber utama produksi substrat untuk katalase, hidrogen peroksida, adalah reaksi yang dikatalisis oleh enzim oksidase, spesies oksigen reaktif dan beberapa sel tumor.
Senyawa ini terlibat dalam proses inflamasi, ekspresi molekul adhesif, apoptosis, regulasi agregasi platelet, dan kontrol proliferasi sel.
Ketika ada kekurangan enzim ini, konsentrasi substratnya yang tinggi dihasilkan, yang menyebabkan lesi pada membran sel, cacat pada transpor elektron di mitokondria, metabolisme homosistein dan DNA.
Di antara penyakit yang terkait dengan mutasi pada gen pengkode katalase manusia adalah:
Diabetes melitus
-Hipertensi arteri
-Alzheimer
-Vitiligo dan lainnya
Referensi
- Agar, N., Sadrzadeh, S., Hallaway, P., & Eaton, J. (1986). Katalase eritrosit. Pertahanan Oksidan Somatik? J. Clin. Menginvestasikan. , 77, 319–321.
- Góth, L., Rass, P., & Páy, A. (2004). Mutasi Enzim Katalase dan Asosiasinya dengan Penyakit. Diagnosis Molekuler, 8 (3), 141–149.
- Kirkman, H., & Gaetanit, GF (1984). Katalase: Enzim tetramerik dengan empat molekul NADPH yang terikat erat. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 81, 4343-4347.
- Kirkman, HN, & Gaetani, GF (2006). Katalase mamalia: enzim terhormat dengan misteri baru. Tren Ilmu Biokimia, 32 (1), 44-50.
- Rawn, JD (1998). Biokimia. Burlington, Massachusetts: Penerbit Neil Patterson.
- Solomon, E., Berg, L., & Martin, D. (1999). Biology (edisi ke-5). Philadelphia, Pennsylvania: Penerbitan Saunders College.
- Vainshtein, B., Melik-Adamyan, W., Barynin, V., Vagin, A., & Grebenko, A. (1981). Struktur tiga dimensi enzim katalase. Alam, 293 (1), 411-412.