SELECTINS: KARAKTERISTIK, JENIS DAN FUNGSI - BIOLOGI - 2025

The selectins adalah keluarga dari glikoprotein terdiri dari rantai polipeptida, yang mengakui konformasi spesifik gula (karbohidrat), terletak pada permukaan sel-sel lain dan mengikat mereka. Untuk alasan ini mereka juga disebut molekul adhesi.

Reseptor adhesi ini dikenal karena strukturnya yang kekal. Mereka memiliki tiga domain dan tiga glikoprotein berbeda. Mereka dapat diekspresikan sebagai molekul permukaan, selain disimpan atau berfungsi sebagai molekul yang dapat larut.

Struktur molekul P-selektin. Diambil dan diedit dari: Neveu, Curtis.

Berbeda dengan molekul adhesi lainnya, selektin hanya bekerja pada interaksi sel darah putih dengan endotel vaskular.

karakteristik

Selektin adalah semua protein yang mengandung oligosakarida dalam rantai yang dihubungkan oleh ikatan kovalen dengan rantai samping asam amino (glikoprotein). Mereka adalah molekul transmembran, yang berarti bahwa mereka melintasi lapisan ganda lipid sel, baik dalam satu langkah (satu langkah) atau beberapa langkah (multistep).

Mereka memiliki karakteristik yang sangat mirip dengan protein CLEC atau lektin tipe C. Karena, seperti lektin tipe C, selektin membutuhkan ion kalsium untuk mengikat.

Asal kata "selektin" mengacu pada fakta bahwa protein ini secara selektif diekspresikan dalam sel sistem vaskular, dan juga mengandung domain lektin.

Beberapa penulis memasukkan selektin (glikoprotein) di dalam lektin karena mereka adalah molekul yang mengikat gula. Namun, penulis lain membedakannya dengan konsep bahwa lektin hanya mengenali karbohidrat dan mengikatnya, sedangkan selektin tidak hanya mengenali dan mengikat gula, tetapi juga terdiri dari karbohidrat.

Pengaturan selektin terjadi pada tingkat transkripsi, melalui pemrosesan proteolitik, dengan klasifikasi sel, dan melalui ekspresi transferase glikosil yang diatur.

Selectins memiliki domain intraseluler pendek. Namun, mereka memiliki tiga domain ekstraseluler, domain seperti faktor pertumbuhan epidermal, domain mirip C lektin, dan unit berulang konsensus, mirip dengan protein pengatur komplemen.

Jenis

Keluarga selektin terdiri dari tiga jenis glikoprotein. Masing-masing diidentifikasi dengan surat yang menunjukkan tempat mereka pertama kali diidentifikasi. Kami akan melihat masing-masing di bawah ini.

L-selektif

Ia juga dikenal sebagai SELL, CD62L, LAM1, LEU8, LNHR, LSEL, atau TQ1. Itu ditemukan dalam leukosit, karenanya "L" untuk L-selektin. Ini adalah komponen permukaan sel. Tiga domain tersebut adalah: homolog lektin, faktor pertumbuhan epidermal, dan dua unit pengulangan konsensus.

Ia memiliki beberapa ligan, yaitu molekul umumnya kecil yang membentuk kompleks dengan biomolekul, dalam hal ini protein. Ligan yang dikenal untuk L-selektin adalah sebagai berikut.

GLYCAM1

Dikenal sebagai molekul adhesi sel yang bergantung pada glikosilasi -1, ini adalah ligan proteoglikan yang diekspresikan dalam peradangan vena pasca kapiler dan memungkinkan limfosit keluar dari aliran darah ke jaringan limfoid.

CD34

Ini adalah fosfoglikoprotein, terdeteksi di berbagai kelompok mamalia, seperti manusia, tikus, dan tikus, antara lain. Ini pertama kali dijelaskan dalam sel induk hematopoietik. Mereka ditemukan di berbagai macam sel, tetapi hampir secara eksklusif terkait dengan sel hematopoietik.

MAdCAM-1

Dikenal sebagai Adresin atau molekul adhesi seluler searah mukosa vaskuler (dalam bahasa Inggris, mukosa vaskuler addressin molekul adhesi sel 1). Ini adalah protein ekstraseluler dari endotel yang bertanggung jawab untuk menentukan jaringan mana yang akan dimasuki limfosit, selain membawa gula sehingga mereka dikenali oleh L-selektin.

PSGL-1

Dikenal di antara sinonim lain sebagai SELPLG atau CD162, itu adalah glikoprotein yang ditemukan di sel endotel dan leukosit. Itu dapat mengikat ke dua jenis selektin lainnya. Namun, tampaknya memiliki afinitas yang lebih baik untuk P-selektin.

P-selektin

P-selektin dikenal dengan nama lain seperti SELP, CD62, CD62P, GMP140, GRMP, atau LECAM3, antara lain. Itu ditemukan di permukaan sel endotel, yang melapisi margin dalam pembuluh darah dan trombosit.

P-selektin pertama kali diidentifikasi pada trombosit. Itulah mengapa nama protein tersebut membawa inisial "P".

Struktur P-selektin terdiri dari domain yang sangat mirip dengan lektin tipe-C di ujung-N, domain mirip-EGF; yaitu, domain protein yang dilestarikan dari sekitar 30 sampai 40 residu asam amino, dengan lembaran β beruntai ganda diikuti oleh sebuah loop ke lembaran β rantai ganda beruntai ganda terminal-C.

Ini memiliki domain ketiga yang mirip dengan protein pengikat komplemen yang disebut, sebagai domain CUB, yang dicirikan dengan menjadi domain protein yang dilestarikan secara evolusioner dan dengan menghadirkan sekitar 110 residu asam amino.

Ligan dengan afinitas tertinggi untuk P-selektin adalah PSGL-1, seperti yang dijelaskan sebelumnya pada ligan untuk L-selektin. Di sisi lain, protein ini juga dapat membentuk kompleks dengan molekul lain seperti polisakarida tersulfasi yang disebut fucoidan dan heparan sulfat.

E-selectin

Protein selektin ini juga dikenal dengan nama berikut: SELE, CD62E, ELAM, ELAM1, ESEL, LECAM2, dan lain-lain. Ini diekspresikan secara eksklusif dalam sel endotel yang diaktifkan oleh protein kecil yang tidak dapat melintasi lapisan ganda lipid sel, yang disebut sitokin.

Struktur protein ini terdiri dari 3 domain (seperti selektin lainnya): domain mirip EGF, 6 unit modul protein kontrol ulang SCR (juga disebut domain sushi), dan domain transmembran.

Representasi struktur molekul protein E-selektin, yang domainnya adalah EGF. Diambil dan diedit dari: Jawahar Swaminathan dan staf MSD di European Bioinformatics Institute.

Ligan yang membentuk kompleks dengan selektif-E cukup bervariasi, tetapi yang menonjol adalah sebagai berikut.

Sialyl-Lewis A

Juga disebut SLe A atau CA19-9. Ini adalah tetrasakarida yang ditemukan dalam serum dari pasien kanker. Diketahui untuk berpartisipasi dalam proses pengenalan sel-sel. Ini secara konstitutif diekspresikan dalam granulosit, monosit, dan limfosit T.

Sialyl-Lewis X

Ini juga merupakan tetratasakarida seperti Sialyl-Lewis A dan memiliki fungsi serupa. Ini diekspresikan pada granulosit dan monosit dan mengontrol kebocoran sel yang tidak diinginkan selama peradangan.

PSGL-1

Meskipun tampaknya lebih efisien pada P-selektin, beberapa penulis menganggap bahwa bentuk turunan dari neutrofil manusia juga cukup efisien pada selektin-E. Bahkan, mereka menganggap bahwa secara umum ligan ini penting untuk ketiga jenis selektin.

Fungsi

Fungsi utama selektin adalah menjadi bagian dari pembentukan sel darah putih (limfosit). Mereka juga berpartisipasi dalam respon imun, pada peradangan kronis dan akut di berbagai organ tubuh seperti ginjal, jantung, dan kulit. Mereka bahkan bertindak dalam proses inflamasi metastasis kanker.

Referensi

1. Selectin. Dipulihkan dari: en.wikipedia.org.
2. L-selektif. Dipulihkan dari: en.wikipedia.org.
3. CA19-9. Dipulihkan dari: en.wikipedia.org.
4. E-selectin. Dipulihkan dari: en.wikipedia.org.
5. X. Zou, VR Shinde Patil, NM Dagia, LA Smith, MJ Wargo, KA Interliggi, CM Lloyd, DF Tees, B. Walcheck, MB Lawrence, DJ Goetz (2005). PSGL-1 yang berasal dari neutrofil manusia adalah ligan efisiensi tinggi untuk selektin-E yang diekspresikan oleh endotel di bawah aliran. Jurnal Fisiologi Amerika. Fisiologi Sel.
6. K. Law (2001). Fungsi selektif. Hasil dan masalah dalam diferensiasi sel.
7. Selectins. Diperoleh dari: wellpath.uniovi.es.
8. JH Pérez & CJ Montoya. Molekul Adhesi. Diperoleh dari: encolombia.com.
9. AC Sanguineti & JM Rodríguez-Tafur (1999). Adhesi dan molekul kulit. Dermatologi Peru.
10. TF Tedder, DA Steeber, A. Chen, P. Engel (1995). Selektin: molekul adhesi vaskular. Jurnal FASEB.