DENATURASI PROTEIN: FAKTOR DAN KONSEKUENSI - BIOLOGI - 2025

The denaturasi protein terdiri dari hilangnya struktur tiga dimensi karena faktor lingkungan yang berbeda, seperti suhu, pH atau bahan kimia tertentu. Hilangnya struktur mengakibatkan hilangnya fungsi biologis yang terkait dengan protein tersebut, baik itu enzimatis, struktural, transporter, dan lain-lain.

Struktur protein sangat sensitif terhadap perubahan. Destabilisasi ikatan hidrogen esensial tunggal dapat mengubah sifat protein. Dengan cara yang sama, ada interaksi yang tidak sepenuhnya penting untuk memenuhi fungsi protein, dan, jika tidak stabil, tidak berpengaruh pada fungsi.

Struktur protein

Untuk memahami proses denaturasi protein, kita harus mengetahui bagaimana protein diatur. Ini menyajikan struktur primer, sekunder, tersier dan kuaterner.

Struktur primer

Ini adalah urutan asam amino yang membentuk protein tersebut. Asam amino adalah blok bangunan fundamental yang menyusun biomolekul ini dan ada 20 jenis berbeda, masing-masing dengan sifat fisik dan kimia tertentu. Mereka dihubungkan bersama melalui ikatan peptida.

Struktur sekunder

Dalam struktur ini, rantai linier asam amino ini mulai melipat melalui ikatan hidrogen. Ada dua struktur sekunder dasar: α heliks, berbentuk spiral; dan lembaran terlipat β, ketika dua rantai linier disejajarkan.

Struktur tersier

Ini melibatkan jenis gaya lain yang menghasilkan lipatan tertentu dari bentuk tiga dimensi.

Rantai R dari residu asam amino yang membentuk struktur protein dapat membentuk jembatan disulfida dan bagian hidrofobik dari protein menggumpal di bagian dalam, sedangkan bagian hidrofilik menghadap ke air. Gaya van der Waals bertindak sebagai penstabil untuk interaksi yang dijelaskan.

Struktur kuarter

Ini terdiri dari agregat unit protein.

Ketika sebuah protein didenaturasi, ia kehilangan struktur kuaterner, tersier, dan sekundernya, sedangkan yang primer tetap utuh. Protein yang kaya akan ikatan disulfida (struktur tersier) memberikan ketahanan yang lebih besar terhadap denaturasi.

Faktor penyebab denaturasi

Setiap faktor yang mengganggu kestabilan ikatan non-kovalen yang bertanggung jawab untuk mempertahankan struktur asli protein dapat menyebabkan denaturasi. Di antara yang paling penting kami dapat menyebutkan:

pH

Pada nilai pH yang sangat ekstrim, baik asam atau basa, protein dapat kehilangan konfigurasi tiga dimensinya. Kelebihan ion H ⁺ dan OH ^- dalam medium mendestabilisasi interaksi protein.

Perubahan pola ion ini menyebabkan denaturasi. Denaturasi oleh pH dapat menjadi reversibel dalam beberapa kasus, dan dalam kasus lain tidak dapat diubah.

Suhu

Denaturasi termal terjadi dengan meningkatnya suhu. Pada organisme yang hidup dalam kondisi lingkungan rata-rata, protein mulai tidak stabil pada suhu di atas 40 ° C. Jelas, protein organisme termofilik dapat menahan kisaran suhu ini.

Peningkatan suhu diterjemahkan ke dalam peningkatan pergerakan molekul yang mempengaruhi ikatan hidrogen dan ikatan non-kovalen lainnya, yang mengakibatkan hilangnya struktur tersier.

Peningkatan suhu ini menyebabkan penurunan laju reaksi, jika kita berbicara tentang enzim.

Zat kimia

Zat kutub - seperti urea - dalam konsentrasi tinggi memengaruhi ikatan hidrogen. Selain itu, zat nonpolar dapat memiliki konsekuensi yang serupa.

Deterjen juga dapat mengganggu kestabilan struktur protein; namun, ini bukanlah proses yang agresif dan sebagian besar dapat dibatalkan.

Agen pereduksi

Β-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) adalah zat kimia yang sering digunakan di laboratorium untuk mengubah sifat protein. Ini bertanggung jawab untuk mengurangi jembatan disulfida antara residu asam amino. Ini dapat menggoyahkan struktur protein tersier atau kuaterner.

Agen pereduksi lain dengan fungsi serupa adalah dithiothreitol (DTT). Selain itu, faktor lain yang berkontribusi terhadap hilangnya struktur asli pada protein adalah logam berat dalam konsentrasi tinggi dan radiasi ultraviolet.

Konsekuensi

Saat terjadi denaturasi, protein kehilangan fungsinya. Protein berfungsi secara optimal ketika dalam keadaan asalnya.

Kehilangan fungsi tidak selalu dikaitkan dengan proses denaturasi. Mungkin saja perubahan kecil pada struktur protein menyebabkan hilangnya fungsi tanpa menggoyahkan seluruh struktur tiga dimensi.

Prosesnya mungkin tidak dapat diubah atau tidak. Di laboratorium, jika kondisinya terbalik, protein dapat kembali ke konfigurasi awalnya.

Renaturasi

Salah satu eksperimen paling terkenal dan konklusif tentang renaturasi dibuktikan di ribonuklease A.

Ketika para peneliti menambahkan agen denaturasi seperti urea atau β-mercaptoethanol, protein tersebut didenaturasi. Jika agen ini dihilangkan, protein kembali ke konformasi aslinya dan dapat menjalankan fungsinya dengan efisiensi 100%.

Salah satu kesimpulan terpenting dari penelitian ini adalah untuk menunjukkan secara eksperimental bahwa konformasi tiga dimensi protein ditentukan oleh struktur utamanya.

Dalam beberapa kasus, proses denaturasi sama sekali tidak dapat diubah. Misalnya, ketika kita memasak telur, kita menerapkan panas pada protein (yang utama adalah albumin) yang menyusunnya, putih menjadi padat dan tampak keputihan. Secara intuitif kita dapat menyimpulkan bahwa, meskipun kita mendinginkannya, itu tidak akan kembali ke bentuk awalnya.

Dalam kebanyakan kasus, proses denaturasi disertai dengan hilangnya kelarutan. Ini juga mengurangi viskositas, kecepatan difusi dan lebih mudah mengkristal.

Protein pendamping

Protein pendamping atau pendamping bertugas mencegah denaturasi protein lain. Mereka juga menekan interaksi tertentu yang tidak sesuai antara protein untuk memastikan lipatan yang benar dari yang sama.

Ketika suhu medium meningkat, protein-protein ini meningkatkan konsentrasinya dan bertindak untuk mencegah denaturasi protein lain. Inilah sebabnya mengapa mereka juga disebut "protein kejutan panas" atau HSP (Heat Shock Proteins).

Pengawal dianalogikan dengan sangkar atau tong yang melindungi protein bunga di dalamnya.

Protein ini yang merespons situasi stres seluler telah dilaporkan dalam berbagai kelompok organisme hidup dan sangat terkonservasi. Ada berbagai kelas pendamping dan mereka diklasifikasikan menurut berat molekulnya.

Referensi

1. Campbell, NA, & ​​Reece, JB (2007). Biologi. Panamerican Medical Ed.
2. Devlin, TM (2004). Biokimia: buku teks dengan aplikasi klinis. Saya terbalik.
3. Koolman, J., & Röhm, KH (2005). Biokimia: teks dan atlas. Panamerican Medical Ed.
4. Melo, V., Ruiz, VM, & Cuamatzi, O. (2007). Biokimia proses metabolisme. Kembalikan.
5. Pacheco, D., & Leal, DP (2004). Biokimia medis. Limusa Editorial.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Biokimia. Limusa Editorial.
7. Sadava, D., & Purves, WH (2009). Kehidupan: Ilmu Biologi. Panamerican Medical Ed.
8. Tortora, GJ, Funke, BR, & Case, CL (2007). Pengantar mikrobiologi. Panamerican Medical Ed.
9. Voet, D., Voet, JG, & Pratt, CW (2007). Dasar-dasar Biokimia. Panamerican Medical Ed.